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    Digitale Medien
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    New York, NY : Wiley-Blackwell
    Proteins: Structure, Function, and Genetics 16 (1993), S. 306-308 
    ISSN: 0887-3585
    Schlagwort(e): rubredoxin ; lgG antibody ; lgM antibody ; immunogen ; Chemistry ; Biochemistry and Biotechnology
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Medizin
    Notizen: The immunogenicity of a folded, all D-amino acid protein- rubredoxin, has been compared with that for the corresponding L-protein enantiomer. Following multiple administrations with alum adjuvant, the L-protein induced a strong, specific lgG antibody response, whereas the D-protein did not. This relative lack of responsiveness to the D-protein cannot be attributed to rapid excretion, since it is retained at least 4 times longer than the natural L-protein. These observations provide the first direct evidence that a folded D-amino acid protein has low immunogenicity and is long lived in vivo. Proteins with such properties may be useful as molecular platforms in a variety of chemical and pharmaco-logical applications. © 1993 Wiley-Liss, Inc.
    Zusätzliches Material: 2 Ill.
    Materialart: Digitale Medien
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