ISSN:
0025-116X
Keywords:
Chemistry
;
Polymer and Materials Science
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
,
Physics
Description / Table of Contents:
Spectrographic studies on the hydrolysis of human tendinous collagen by means of pepsin, pancreatine and HCl show that the absorption of the present chromophorous amino-acids contributes only a small share to the total absorption of the collagen between 2500 and 4200 mm-1. The considerably greater part of this total absorption is ascribed to H-bonded peptide groups, either in the keto- or in the enolic form, depending on the pH-value. Analogous absorption bands could be observed with N-methylacetamide at corresponding pH-values. On the basis of these results, it can be demonstrated that the fermentative hydrolysis - like the reaction with cupri-ethylen-diamine-leads to a cleavage of the H-bonds, whereas the HCl-hydrolysis results also in a considerable proteolysis. The absorption of gelatine leads to the conclusion that there are much less H-bonds as compared to the native collagen.
Notes:
Spektrographische Untersuchungen über die fermentative und Säure-Hydrolyse von menschlichem Sehnenkollagen zeigten, daß die Aminosäure-Absorption nur einen kleinen Teil der Gesamtabsorption von Kollagen im Gebiet zwischen 2500 und 4200 mm-1 ausmacht. Der weitaus größere Anteil wurde H-gebundenen Peptidgruppen zugeschrieben, die - je nach dem pH-Wert des Quellungsmittels - in der Keto- oder Enolform existieren können.Ganz analoge Absorptionsbanden kann man auch bei N-Methylacetamid bei den entsprechenden pH-Werten beobachten.Auf Grund dieser Ergebnisse kann gezeigt werden, daß der Fermentabbau ebenso wie die Reaktion mit Cupriäthylendiamin im wesentlichen nur zu einer Sprengung der Wasserstoffbrücken führt, die Säurehydrolyse dagegen auch zu einer beträchtlichen Proteolyse. Die Absorption der Gelatine ergibt, daß hier bedeutend weniger H-Brücken vorhanden sind als beim nativen Kollagen.
Additional Material:
5 Ill.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/macp.1952.020080101
