ISSN:
0170-2041
Keywords:
Chemistry
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Organic Chemistry
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Description / Table of Contents:
Peptide Conformations, 39. - NMR Studies of the Conformation of Cyclic Pentapeptide Analogues of ThymopoietinThe investigation of the conformations of the ten cyclic side chain-protected thymopoietin analogues cyclo[-(D,L-Tyr/Trp/D-Phe)-(Arg/D-Lys)-(Arg/D,L-Lys)-(Asp/Glu)-(D,L)-Val-] (c1-c10) by NMR spectroscopy is described. As can be seen by temperature and solvent dependencies of NH-chemical shifts, by coupling constants, by NOE effects, and by 15N-NMR spectra, all cyclic peptides appear in a βII′γ-structure. Exchange of aromatic amino acids does not cause changes in the spectral parameters. Exchange of Asp by Glu is accompanied by decreasing backbone flexibility. The side-chain conformations of the aromatic amino acids Tyr, Trp, and Asp are shortly discussed. Our results exclude an extended conformation of the linear fragment 32 - 36 as the biological active conformation.
Notes:
NMR-spektroskopische Konformationsuntersuchungen an den zehn cyclischen, in den Seitenketten geschützten Pentapeptidanalogen des Thymopoietins cyclo[-(D,L-Tyr/Trp/D-Phe)-(Arg/D-Lys)-(Arg/D,L-Lys)-(Asp/Glu)-(D,L)-Val-] (c1-c10) werden beschrieben. Wie die Temperatur- und Lösungsmittelabhängigkeit der NH-Signale, Kopplungskonstanten, NOE-Effekte und 15N-NMR-Spektren zeigen, liegen alle Cyclopeptide in einer βII′γ-Struktur vor. Während aus dem Austausch aromatischer Aminosäuren keine Unterschiede in den spektroskopischen Parametern resultieren, deuten die beim Austausch von Asp gegen Glu sich ändernden Parameter geringere Flexibilität des Ringgerüsts an. Die Seitenkettenkonformationen der aromatischen Aminosäuren Tyr und Trp sowie von Asp werden kurz diskutiert. Aufgrund der vorliegenden Untersuchungen kann eine gestreckte Konformation des linearen Fragments 32 - 36 als biologisch aktive Konformation ausgeschlossen werden.
Additional Material:
6 Ill.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/jlac.198619860508
