ISSN:
0170-2041
Keywords:
Chemistry
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Organic Chemistry
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
Description / Table of Contents:
Geometrie und Konformation des α-Aminoisobutyryl-Restes in einfachen Derivaten und Dipeptiden. Vier neue Röntgen-Struktur-Analysen und eine statistische Analyse mit bekannten KristalldatenDie Resultate der Röntgen-Strukturanalysen von zwei α-Aminoisobuttersäure(Aib)-Derivaten, N-Acetyl-α-aminoisobuttersäure-methylester (Ac-Aib-OMe, 1) und N-(Benzyloxycarbonyl)-α-aminoisobuttersäure-benzylester (Z-Aib-OBzl, 2) sowie von zwei terminal blockierten Aib enthaltenden Dipeptiden, N-Acetyl-L-alanyl-α-aminoisobuttersäure-methylester (Ac-L-Ala-Aib-OMe, 3) und N-(Benzyloxycarbonyl)-α-aminoisobutyryl-L-alanin-tert-butylester (Z-Aib-L-Ala-OtBu 4), werden beschrieben. In der asymmetrischen Zelle aller vier Verbindungen befinden sich zwei unabhängige Moleküle. In allen Fällen außer einem (Molekül A von 3) ist der Aib-Rest gefaltet, die Torsionswinkel Θ, ψ (oder Θ, ψτ) fallen in den Bereich der Konformationsenergiekarte, wo α- und 310-Helices liegen. Eine vergleichende statistische Analyse der Bindungslängen, Bindungswinkel und Torsionswinkel aus Kristallstrukturen von 20 Aib-Derivaten und 11 Aib enthaltenden linearen Dipeptiden wurde durchgeführt. Diese liefert genaue Information über die Geometrie und Konformation des Aib-Restes ohne den Einfluß der Restriktionen durch intramolekulare Wasserstoffbrücken, denen längere gefaltete oder helikale Peptide ausgesetzt sind.
Notes:
The results of X-ray diffraction analyses on two α-aminoisobutyric acid (Aib) derivatives, methyl α-(acetylamino)isobutanoate (Ac-Aib-OMe, 1) and benzyl α-[(benzyloxycarbonyl)amino]isobutanoate (Z-Aib-OBzl, 2), and two terminally blocked, Aib-containing dipeptides, methyl α-[(acetyl-L-alanyl)amino]isobutanoate (Ac-L-Ala-Aib-OMe, 3) and tert-butyl α-{[(benzyloxycarbonyl)amino]isobutanoyl}-L-alaninate (Z-Aib-L-Ala-OtBu, 4) are described. In the asymmetric unit of all four compounds two independent molecules were found. In all cases but one (molecule A of 3) the Aib residue is folded, the sets of Φ, ψ (or Φ, ψT) torsion angles falling in the region of the conformational energy map where both α- and 310-helices are found. A correlating statistical analysis of bond lengths, bond angles, and torsion angles from available crystal structures of 20 Aib derivatives and 11 Aib-containing linear dipeptides was also performed to obtain precise information on the geometry and conformation of the Aib residue without the influence of the constraints imposed by the intramolecular hydrogen bonds characterizing higher-order folded and helical peptides.
Additional Material:
5 Ill.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/jlac.198719870872
