ISSN:
1438-2385
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
Notes:
Zusammenfassung 1. Im 5 Tage gelagerten Rindermuskel wurde der Bindungszustand von Magnesium, Calcium, Zink, Eisen und Phosphat bei p h 5,5 und p h 7,0 ermittelt. Es wurden die Bindung an strukturelles und wasserlösliches Muskeleiweiß, die Bindung an wasserlösliche niedermolekulare Substanzen sowie der in dissoziiertem oder sehr locker gebundenem Zustand vorliegende Anteil bestimmt. Dabei wurden folgende Methoden angewendet: a) Behandlung von wäßrigen Extrakten mit Kationen-austauscher, b) Ultrafiltration, c) erschöpfende wäßrige Extraktion des Muskel-gewebes. 2. Die strukturellen Proteine enthalten pro Gewichtseinheit wesentlich mehr Erd-alkalien als die wasserlöslichen Proteine. Die Menge an gebundenem Zink ist bei beiden Proteinarten etwa die gleiche. 3. Für strukturelle wie für wasserlösliche Proteine ist die Bindung von Erd-alkalien bei p h 7 wesentlich größer als bei p h 5,5. 4. Strukturelle und wasserlösliche Muskelproteine unterscheiden sich in der p h -Abhängigkeit der Zinkbindung. 5. Im p h -Bereich 5-7 enthält der Muskel kein dissoziiertes Eisen. Fast ein Drittel des Gesamteisens ist an strukturelle Proteine gebunden. 6. Bei p h 7 sind sämtliche der untersuchten Metalle zu einem kleinen Anteil an wasserlösliche, niedermolekulare Substanzen gebunden. Dieser Anteil ist bei den verschiedenen Metallen unterschiedlich. 7. Die wasserlöslichen Muskelproteine enthalten pro Gewichtseinheit etwa doppelt soviel Phosphat gebunden wie die strukturellen Proteine. Die Verteilung des Phos phats auf die verschiedenen Bindungsarten ist im p h -Bereich 5;5–7 unabhängig vom p h -Wert. 8. Auf Grund einer Diskussion der vorliegenden und früheren Resultate wird gefolgert, daß für die postmortale Abnahme der Muskelhydratation die Änderung der Magnesiumbindung von Bedeutung ist.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01739175
