ISSN:
1438-2385
Quelle:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Thema:
Werkstoffwissenschaften, Fertigungsverfahren, Fertigung
Beschreibung / Inhaltsverzeichnis:
Zusammenfassung Proben von Rindermuskel (post rigor) wurden bei zwei Gefriergeschwindigkeiten (1,27 min/°C und 13,10 min/°C) auf -30°C eingefroren und mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten zwischen 1,6 (22°C) und 430 min/°C (0°C) aufgetaut. Die Aktivitäten der Mitochondrien-Enzyme Lipoamiddehydrogenase, Citratsynthase und β-HydroxyacylCoA-dehydrogenase wurden im Überstand des Gewebehomogenats in Phosphatpuffer (Gesamtaktivität) und im Preßsaft des unzerkleinerten Gewebes (Aktivität im Sarkoplasma) bestimmt. Die Geschwindigkeit des Auftauens hatte keinen signifikanten Einfluß auf die Gesamtaktivität der Enzyme. In der Mehrzahl der Fälle verursachte langsames Auftauen jedoch eine stärkere Freisetzung der Enzyme aus den Muskelmitochondrien in die Flüssigkeit des Sarkoplasmas als schnelles Auftauen, wobei dieser Effekt unabhängig von der Gefriergeschwindigkeit zu sein schien. Die stärkere Schädigung der Mitochondrienmembranen bei langsamem Auftauen kann nicht darauf beruhen, daß die Muskelzelle längere Zeit bei der „kritischen” Temperatur von etwa -3 °C einer hohen lonenstärke im nicht gefrorenen Teil des Zellwassers ausgsetzt ist, da Einfrieren der Muskelproben bei -3 °C und Inkubation bei -3 °C bis zu 5 Tagen weder zu einer Änderung der Gesamtaktivität noch zu einer Freisetzung der drei Enzyme führte. Aus diesen Resultaten wird gefolgert, daß der Einfluß der Auftaugeschwindigkeit auf die Schädigung von Muskelmitochondrien nicht auf einem Ioneneffekt, aber auch kaum auf Umkristallisations-Phänomenen in der Eisphase beruhen kann.
Notizen:
Summary Samples of bovine muscle (post rigor) were frozen at −30 °C at two different rates (1.27 min/°C and 13.10 min/°C) and thawed at different rates between 1.6 (22 °C) and 430 min/°C (0 °C). The activities of the mitochondrial enzymes lipoamide dehydrogenase, citrate synthase, and β-hydroxyacyl-CoA-dehydrogenase were determined in the supernatant of the tissue homogenate in phosphate buffer (total activity) and in the press juice of the intact tissue (activity in the sarcoplasma). The rate of thawing did not show a significant influence on total enzyme activities. In most cases, however, slow thawing caused a greater release of the enzymes from the mitochondria into the sarcoplasmic fluid than fast thawing, this effect being apparently independent of the rate of freezing. The greater damage to mitochondrial membranes upon slow thawing cannot be due to a longer exposure of the muscle cell to increased ionic strength in the non-freezable part of the cell water at the “critical· temperature around −3 °C because freezing of muscle samples at -3 °C and incubating them at −3 °C for five days resulted neither in changes of the total enzyme activities nor in a release of the three mitochondrial enzymes. From these results it is concluded that the influence of thawing rate on the damage to muscle mitochondria is probably not due to ionic effects or to recrystallization phenomena in the ice phase.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01043088
