ISSN:
1432-1912
Keywords:
Bovine kininogen
;
Kinin-yielding peptides
;
Cyanogen bromide
;
Enzymes
;
Structure
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Kininogen vom Rind
;
kininliefernde Peptide
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Bromcyan
;
Enzyme
;
Strukturaufklärung
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung 1. Bromcyanbehandlung von hochgereinigtem Rinderserum-Kininogen, Rinderserum und Humanplasma liefert Fragmente, welche sehr geringe „direkte“ kininähnliche Aktivität aufweisen, aber mit kininfreilegenden Enzymen aktiviert werden können. Ein Carboxypeptidase B-Präparat spaltete die kininliefernde Gruppierung von Humanplasma zu ca. 40%, von Rinderserum zu ca. 20%, gereinigtes Kininogen dagegen nicht signifikant. 2. Nach Gelfiltration von Bromcyan-Kininogen an Sephadex G 50 wird die kininliefernde Gruppierung im Verhältnis von ca. 1:2 in einer hochmolekularen Fraktion niedriger spezifischer Aktivierbarkeit und einer niedermolekularen Fraktion hoher spezifischer Aktivierbarkeit wiedergefunden. Aus der niedermolekularen Fraktion entsteht unter dem Einfluß von Crotalus adamanteus-Gift Kinin-10, was auf N-terminale Position dieses Kinins hinweist; die hochmolekulare Fraktion liefert daneben auch Kinin-9. Aus der niedermolekularen Fraktion werden durch Chromatographie an Carboxymethylcellulose zwei Peptide erhalten, von denen das in größerer Menge vorhandene stärker basisch und stärker hydrophob, auch gegen Carboxypeptidase A resistenter ist (BrCN-Lacton) als das andere (BrCN-Carboxyl). Beide Peptide werden durch Crotalus adamanteus-Gift, Trypsin und Pankreaskallikrein aktiviert. 3. Mit Hilfe der quantitativen Aminosäurenanalyse, des chromatographischen und elektrophoretischen Verhaltens sowie des Edman-Abbaus vor und nach Einwirkung kininfreilegender Enzyme werden folgende Sequenzen ermittelt: BrCN-Lacton: Lys-(Kinin-9)-Ser-Val-GluNH2-Val-Homoserinlacton. BrCN-Carboxyl: Lys-(Kinin-9)-Ser-Val-GluNH2-Val-Homoserin. Sie stehen im Einklang mit der früher auf Grund des peptischen Abbaus angegebenen Struktur des kininliefernden Bereichs.
Notes:
Summary 1. Treatment of highly purified bovine serum kininogen, bovine serum and human plasma with cyanogen bromide yields fragments possessing very low “direct” kininlike activity; they, however, can be activated by kinin-releasing enzymes. A carboxypeptidase B preparation splits the kinin-yielding group of human plasma to about 40%, bovine serum to about 20%, purified kininogen not significantly. 2. On gel filtration (sephadex G 50) of BrCN-treated kininogen, the kinin yielding group is distributed in a relation of about 1:2 between a high molecular fraction of low specific activability and a low molecular fraction of high specific activability. Crotalus adamanteus venom produces from the low molecular fraction kinin-10, from the high molecular fraction kinin-9 besides kinin-10. The low molecular fraction consists of two peptides which are separable by chromatography on carboxymethyl cellulose: the more basic and hydrophobic peptide (called BrCN lacton) was present in higher amounts; it was more resistant against carboxypeptidase A than the other (BrCN-carboxyl). Both peptides were substrates for the kinin-releasing enzymes crotalus adamanteus venom, trypsin, and pancreatic kallikrein. 3. The following sequences have been deduced from quantitative amino acid analysis, from chromatographic and electrophoretic behaviour and from Edman degradation before and after incubation with kinin-releasing enzymes. BrCN-lacton: Lys-(kinin-9)-ser-val-gluNH2-val-homoserine lactone. BrCN-carboxyl: Lys-(kinin-9)-ser-val-gluNH2-val-homoserine. They are in accordance with the structure of the kinin-yielding sequence previously determined after peptic degradation of bovine kininogen.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00535790
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