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  • 1985-1989  (2)
  • 1960-1964  (3)
  • 1
    Electronic Resource
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    s.l. : American Chemical Society
    Analytical chemistry 32 (1960), S. 1164-1166 
    ISSN: 1520-6882
    Source: ACS Legacy Archives
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Electrical engineering 69 (1986), S. 307-320 
    ISSN: 1432-0487
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Electrical Engineering, Measurement and Control Technology
    Description / Table of Contents: Contents To calculate magnetic fields with arbitrary material distributions and excitations the given vector potential differential equation is transformed into an algebraic system of equations (Finite Element Method). The application of the ampere turns rule leads (considerably more simply) to identical equations. Allowance for non-linearities is provided by the Newton-Raphson method. The transformation matrices are given for anisotropic material properties. Finally, a solver for sparsely populated matrices is deseribed.
    Notes: Übersicht Zur Berechnung von Magnetfeldern mit beliebigen Materialverteilungen und beliebigen Anregungen wird die Differentialgleichung für das Vektorpotential angegeben und mit Hilfe der finiten Elemente Methode in ein algebraisches Gleichungssystem umgewandelt. Die Anwendung des Durchflutungsgesetzes führt wesentlich einfacher zu identischen Bestimmungsgleichungen. Eine Berücksichtigung der Nichtlinearitäten geschieht mit dem Newton Raphson Verfahren. Für den Sonderfall von anisotropen Stoffeigenschaften werden die Transformationsmatrizen angegeben. Zum Schluß wird ein Lösungsverfahren für schwach besetzte Gleichungssysteme beschrieben.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Journal of molecular medicine 39 (1961), S. 302-304 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Notes: Zusammenfassung In Versuchen an Hunden wurde die Resorption der häufig verwendeten Clearance-Substanzen Inulin und Paraaminohippursäure im Ureter und in der Blase bei langsamen Harnflüssen geprüft. Der beobachtete Verlust von Inulin ist so gering, daß er an der Grenze der methodischen Fehlerbreite liegt. PAH wird dagegen bei sehr kleinen Harnzeitvolumina zu mehr als 30% resorbiert. Der Anteil des Ureters ist dabei größer als der der Blase. Die Resorption wird durch ein saures Milieu und durch eine höhere osmolare Harnkonzentration erleichtert. Wenn man die Ergebnisse dieser Versuche unter Berücksichtigung der Ureterlänge auf den Menschen überträgt, so ist anzunehmen, daß die prozentuale Resorption von PAH erst bei Harnflüssen über 1,5 ml/min so klein wird, daß ihr keine Bedeutung mehr zukommt. Bei kleineren Harnzeitvolumina ist damit zu rechnen, daß die PAH-Clearance zu niedrig, die Filtrations-Fraktion aber zu hoch bestimmt werden.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Journal of molecular medicine 42 (1964), S. 407-407 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 5
    ISSN: 1432-072X
    Keywords: Methanobacterium formicicum ; Formate dehydrogenase ; F420-hydrogenase ; Immunogold ; Ultrastructure ; Methanogen
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Notes: Abstract The ultrastructural locations of the coenzyme F420-reducing formate dehydrogenase and coenzyme F420-reducing hydrogenase of Methanobacterium formicicum were determined using immunogold labeling of thin-sectioned, Lowicryl-embedded cells. Both enzymes were located predominantly at the cell membrane. Whole cells displayed minimal F420-dependent formate dehydrogenase activity or F420-dependent hydrogenase activity, and little activity was released upon osmotic shock treatment, suggesting that these enzymes are not soluble periplasmic proteins. Analysis of the deduced amino acid sequences of the formate dehydrogenase subunits revealed no hydrophobic regions that could qualify as putative membrane-spanning domains.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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