ISSN:
1432-2013
Keywords:
Brushborder
;
Phlorizin
;
SH-Groups
;
Glucose Transport
;
Bürstensaum
;
Phlorrhizinbindung
;
SH-Gruppen
;
Glucosetransport
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Isolierte Bürstensaumpartikel der Rattenniere wurden mit3H-Phlorrhizin inkubiert und die an die Membran gebundene Phlorrhizinmenge bestimmt. Die Bindung zeigt eine Konzentrationsabhängigkeit, die durch das Vorhandensein von zwei Receptorentypen,R 1 undR 2, erklärt werden kann. N-äthylmaleimid hemmt nur die Bindung von Phlorrhizin an den ReceptorR 1, p-Chlormercuribenzoat blockiert beide Receptorentypen. Aus dem Vergleich der Versuche mit und ohne Hemmstoff konnten die kinetischen Daten für beide Receptoren berechnet werden. FürR 1 ergeben sich eine maximale Bindungszahln 1 von 2,4·10−10 Mol/mg Protein und eine DissoziationskonstanteK 1 von 3,4·10−6 Mol/l, fürR 2 erhält mann 2=2,0·10−8 Mol/mg Protein undK 2=3,9·10−4 Mol/l. Die hohe Affinität vonR 1 für Phlorrhizin, die Lokalisation in der Bürstensaummembran und die Hemmbarkeit durch SH-Reagentien lassen vermuten, daß dieser Receptor mit der Bindungsstelle des Glucosetransportmoleküls identisch ist.
Notes:
Summary Isolated brushborder particles of rat kidney were incubated with3H-Phlorizin and the amount bound to the membranes was determined. The binding depends on the concentration in a manner which can be explained by the existence of two different receptor types,R 1 andR 2. N-ethylmaleimide inhibits only the binding to the receptorR 1, both receptors are blocked by p-chloromercuribenzoate. Comparing the experiments with and without inhibitor the kinetic datas of the receptors could be calculated.R 1 shows a number of binding sitesn 1=2.4×10−10 Mol/mgm protein and a dissociation constantK 1=3.4×10−6 Mol/l,R 2 has an 2=2.0×10−8 Mol/mgm protein and aK 2=3.9×10−4 Mol/l. The high affinity ofR 1 to phlorizin, its localisation in the brushbordermembrane and its inhibition by SH-blocking reagents points to an identity of this receptor with the binding site of the glucose carrier molecule.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00587237
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