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    Zur Bedeutung des 2,3-Diphosphoglycerat-Zyklus in Erythrozyten: Beziehungen zwischen Methämoglobin- und 2,6-Dichlorphenolindophenol-Reduktion, Glykolyse und 2,3-Diphosphoglyceratbildung (1966)
    Springer
    Annals of hematology 14 (1966), S. 16-29 
    Details
    ISSN: 1432-0584
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary In hemolysates containing more than 95% methemoglobin the formation of 2,3-diphosphoglycerate without ADP is twice as high as in hemolysates with less than 1% methemoglobin. The dye 2,6-dichlorophenolindophenol increases the formation of 2,3-diphosphoglycerate to a greater degree than methemoglobin. Inversely, 2,3-diphosphoglycerate diminishes the reduction of 2,6-dichlorophenolindophenol in hemolysates with high methemoglobin content. This inhibition is partly abolished by ADP. 2,3-diphosphoglycerate inhibits the reduction of 2,6-dichlorophenolindophenol in the absence of ADP by inhibition of the formation of NADH in the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase reaction. Moreover the nonenzymatic reduction of 2,6-dichlorophenolindophenol by NADH is diminished by 2,3-diphosphoglycerate. The results show the narrow connection between 2,3-diphosphoglycerate formation, methemoglobin reduction and glycolysis. They are compatible with the hypothesis that the 2,3-diphosphoglycerate cyclus has an importance as NADH-saving sideway of glycolysis under increased requirements for NADH, e. g., in the case of increased methemoglobin formation.
    Notes: Zusammenfassung In methämoglobinreichen Hämolysaten ist in Abwesenheit von ADP die Bildung von 2,3-Diphosphoglycerat aus Fructosediphosphat doppelt so hoch wie in methämoglobinarmen Hämolysaten. Der Redoxfarbstoff 2,6-Dichlorphenol-indophenol steigert die 2,3-Diphosphoglycerat-Bildung noch stärker als Methämoglobin. Die Dichlorphenol-indophenol-Reduktion im methämoglobinreichen Hämolysat wird durch 2,3-Diphosphoglycerat verlangsamt. Diese Hemmung wird durch ADP nur zum Teil aufgehoben. 2,3-Diphosphoglycerat hemmt in Abwesenheit von ADP die Dichlorphenol-indophenol-Reduktion durch Blockierung des 2,3-Diphosphoglycerat-Nebenweges der Glykolyse, indem es die NADH-Bildung in der Phosphoglycerinaldehyd-Dehydrogenase-Reaktion vermindert. Außerdem wird durch 2,3-Diphosphoglycerat die nichtenzymatische Reduktion von Dichlorphenol-indophenol durch NADH gehemmt. Die Ergebnisse zeigen, daß 2,3-Diphosphoglycerat-Bildung, Methämoglobinreduktion und Glykolyse eng miteinander verknüpft sind. Sie sind mit der Hypothese vereinbar, daß der 2,3-Diphosphoglycerat-Zyklus eine Bedeutung als NADH-sparender Nebenweg der Glykolyse bei erhöhtem NADH-Bedarf, z. B. bei vermehrter Methämoglobinbildung, hat.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01633162
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    Paper (German National Licenses)
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  • 2
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    2,3-Diphosphoglyceratstoffwechsel und 2,3-diphosphoglyceratmutase-mangel in erythrozyten (1970)
    Springer
    Annals of hematology 20 (1970), S. 311-316 
    Details
    ISSN: 1432-0584
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary The 2,3-diphosphoglycerate metabolism of normal human erythrocytes and the 2,3-mutase deficiency of erythrocytes is shortly reviewed. A new optical test for the determination of the activity of 2,3-diphosphoglycerate mutase in hemolysates is presented. This test correlates well with the direct determination of the formation of 2,3-diphosphoglycerate in the 2,3-diphosphoglycerate mutase reaction.
    Notes: Zusammenfassung Nach einer kurzen Übersicht über den 2,3-Diphosphoglyceratstoffwechsel normaler roter Blutzellen wird der 2,3-Diphosphoglycerat-Mutase-Mangel der Erythrozyten besprochen. Ein neuer optischer Test zur Bestimmung der 2,3-DPG-Mutaseaktivität im Hämolysat wird angegeben. Er zeigt eine gute Korrelation mit den durch direkte Bestimmung der 2,3-DPG-Bildung ermittelten 2,3-Diphosphoglycerat-Mutase-Aktivitäten.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01632134
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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    Paper (German National Licenses)
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  • 3
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    Über eine seltene Form des Glucose-6-phosphatdehydrogenase-Mangels mit kongenitaler nichtsphärocytärer hämolytischer Anämie (1967)
    Springer
    Journal of molecular medicine 45 (1967), S. 355-362 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Most individuals with G6PD defieciency of the erythrocytes develop hemolytic anemia only after taking drugs or fava beans. The studied patient is a hemizygous carrier of the gene defect. Since birth he suffers from a severe nonspherocytic hemolytic anemia. Hemolysis is enhanced by infections. The activity of the G6PD in the erythrocytes of the patient is diminished to 5 percent of the activity of normal persons. The G6PD of the patient is a variant of the normal enzyme. The affinity of the enzyme to glucose-6-phosphate is depressed by a factor of ten whereas the affinity to NADP is within the normal range. This type of G6PD has not been described til now. The erythrocytes of the heterozygous mother of the patient exhibit an enzyme activity of 57 percent of the activity of normal homozygous persons. The reticulocyte counts of the healthy mother are elevated to about 6 percent. Studies with51Cr-tagged erythrocytes of the patient indicate that liver and spleen are the mean sites of red cell sequestration. There is no difference of body surface activity between these two organs.
    Notes: Zusammenfassung Die meisten Personen mit G6PD-Mangel der Erythrocyten erkranken nur nach Einnahme von Medikamenten oder nach dem Genuß von Favabohnen an einer hämolytischen Anämie. Der hier beschriebene hemizygote Patient mit G6PD-Mangel leidet seit der Geburt an einer schweren hämolytischen Anämie. Bei fieberhaften Infekten kommt es zu einer Verstärkung der Hämolyse. Die G6PD-Aktivität in den Patientenerythrocyten beträgt 5% der Aktivität homozygot gesunder Personen. Das Enzym ist eine Variante der normalen G6PD. Seine Affinität zu Glucose-6-phosphat ist um den Faktor 10 vermindert, während die Affinität des Enzyms zu NADP normal ist. Diese Variante der G6PD wurde bisher noch nicht beschrieben. Die Enzymaktivität in den Erythrocyten der heterozygoten Mutter des Patienten beträgt 57% der Aktivität homozygot Gesunder. Die gesunde Mutter hat eine Reticulocytose von etwa 60‰. Untersuchungen mit51Cr-markierten Erythrocyten zeigen, daß die Zellen gleich stark in Leber und Milz abgebaut werden.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01738743
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    Paper (German National Licenses)
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  • 4
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    Membrane-localized pyruvate kinase of red blood cells in hemolytic anemia associated with pyruvate kinase deficiency (1975)
    Springer
    Journal of molecular medicine 53 (1975), S. 1101-1106 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Pyruvatkinasemangel ; Erythrozytenmembran ; nichtsphärozytäre hämolytische Anämie ; Hämolysemechanismus ; pyruvate kinase deficiency ; red cell membrane ; nonspherocytic hemolytic anemia ; mechanism of hemolysis
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Pyruvate kinase activity of red blood cell membranes, which is normally masked, has been determined after mechanical disruption of the membranes in normal individuals and in three homozygous patients with pyruvate kinase deficiency. Although patients 1 and 2, who were siblings, had relatively high enzyme activities in their hemolysates, they had the severest form of the disorder. The activities of their membrane fragments were decreased to seven per cent of fragments of normal membranes. Patient 3 had a mild form of hemolytic anemia despite a low enzyme activity of his hemolysates. The membrane fragments of this patient contained 28 per cent of the pyruvate kinase activity of normal fragments. The data suggest a relationship between the amount of membrane-localized pyruvate kinase and the severity of the clinical disorder. The reduced production of ATP by the enzyme portion localized within the membrane may cause an impairment of membrane functions in pyruvate kinase deficiency.
    Notes: Zusammenfassung Die Pyruvatkinaseaktivität von Erythrozytenmembranen, die normalerweise maskiert ist, wurde nach mechanischer Zerstörung der Membranen bei normalen Personen und bei drei homozygoten Patienten mit Pyruvatkinasemangel bestimmt. Obgleich die Patienten 1 und 2, die Geschwister sind, relativ hohe Enzymaktivitäten in ihren Hämolysaten haben, litten sie unter der schwersten Form der Erkrankung. Die Enzymaktivitäten ihrer Membranfragmente waren auf 7% der Fragmente normaler Membranen erniedrigt. Patient 3 hatte trotz niedriger Enzymaktivität im Hämolysat nur eine leichte hämolytische Amämie. Die Membranfragmente dieses Patienten enthielten 28% der Pyruvatkinaseaktivität normaler Fragmente. Die Ergebnisse lassen eine Beziehung zwischen der membrangebundenen Pyruvatkinase und der Schwere der klinischen Erkrankung vermuten. Eine verminderte Bildung von ATP durch den in der Membran lokalisierten Teil des Enzyms könnte eine Störung von Membranfunktionen beim Pyruvatkinasemangel bewirken.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01614277
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    Paper (German National Licenses)
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  • 5
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    Role of the spleen in congenital stomatocytosis associated with high sodium low potassium erythrocytes (1981)
    Springer
    Journal of molecular medicine 59 (1981), S. 173-179 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Congenital stomatocytosis ; Hereditary hemolytic anemia ; High sodium low potassium, erythrocytes ; Cation permeability of the erythrocyte membrane ; Red cell deformability ; Splenic sequestration ; Kongenitale Stomatozytose ; Hereditäre hämolytische Anämie ; Erythrozyten mit hohem Natrium- und niedrigem Kaliumgehalt ; Kationenpermeabilität der Erythrozytenmembran ; Erythrocytenverformbarkeit ; Abbau in der Milz
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Die Erythrozyten eines deutschen Mädchens mit schwerer kongenitaler hämolytischer Anämie hatten einen hohen Wassergehalt, eine stark erhöhte Natrium- sowie eine niedrige Kaliumkonzentration. 40% der roten Blutzellen waren Stomatozyten, deren osmotische Fragilität und Autohämolyse stark erhöht waren. Ihre exzessiv gesteigerte Energiebildung wurde hauptsächlich für den erhöhten aktiven Kationentransport benötigt. Die ursprünglich normale Verformbarkeit der Stomatozyten nahm bei Glucosemangel schnell ab. In saurer, hypoglykämischer Umgebung, also auch in der Milzpulpa, schwellen die Zellen an, und sie werden hämolysiert. Nach der Splenektomie war die Hämolyse weniger stark ausgeprägt und die Anämie besserte sich.
    Notes: Summary A girl of German origin with severe congenital hemolytic anemia was found to have overhydrated erythrocytes with markedly increased sodium and reduced potassium concentrations. The cells were stomatocytic with increased osmotic fragility and autohemolysis. Their excessively increased energy production was mainly used for active cation transport. The cells were highly vulnerable to metabolic depletion. Their normal deformability was reduced rapidly during deprivation of glucose. In acidic, hypoglycemic environment of the splenic pulp the cells become swollen and lysed. After splenectomy anemia inproved though increased hemolysis persisted.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01477477
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  • 6
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    Zur enzymatischen Regulalion der Glucuronidsynthese in der Leber von neugeborenen Ratten (1965)
    Springer
    Journal of molecular medicine 43 (1965), S. 829-834 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary The β-glucuronidase activity of both newborn rat livers homogenates and human cord blood serum is 50 per cent lower than that of adult rat liver homogenates and adult human serum. There are no significant differences regarding the newborn and adult rat liver β-glucuronidase affinity to the substrate phenolphthalein glucuronide, and to the inhibitor saccharo-1,4-lactone. The results rule out an increased glucuronide hydrolysis in newborn rat liver and probably in human newborn liver. It is suggested that the rate of glucuronide synthesis in new-born rat liver is not affected by β-glucuronidase activity. The rôle of UDP-glucuronic acid concentration as rate limiting factor of the glucuronyl transferase reaction, in this way controlling the glucuronide synthesis in newborn liver, is discussed.
    Notes: Zusammenfassung Die β-Glucuronidaseaktivität beträgt sowohl in Leberhomogenaten neugeborener Ratten als auch im Serum des menschlichen Nabelschnurblutes nur 50% der Aktivität in Leberhomogenaten erwachsener Ratten und in menschlichem Erwachsenenserum. Es bestehen keine signifikanten Unterschiede zwischen der Affinität der β-Glucuronidase aus Rattenleber von neugeborenen und erwachsenen Tieren zu dem Substrat Phenolphthaleinglucuronid und zu dem Hemmstoff Saccharo-1,4-lacton. Die Ergebnisse schließen eine erhöhte Glucuronidhydrolyse in der Leber neugeborener Ratten und wahrscheinlich auch in der menschlichen Neugeborenenleber aus. Es ist anzunehmen, daß die Höhe der Glucuronidsynthese in der Neugeborenenleber nicht durch die β-Glucuronidaseaktivität beeinflußt wird. Die Bedeutung der UDP-Glucuronsäurekonzentration, die als geschwindigkeitsbegrenzender Faktor der Glucuronyltransferasereaktion die Glucuronidsynthese in der Neugeborenenleber kontrolliert, wird diskutiert.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01711488
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  • 7
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    Der 2,3-Diphosphoglyceratstoffwechsel in den Erythrocyten Neugeborener und Erwachsener (1967)
    Springer
    Journal of molecular medicine 45 (1967), S. 255-261 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary 1. The erythrocytes of human adults have 2,3-diphosphoglycerate levels of 36 µmoles per 1011 cells, whereas the erythrocytes of newborn infants have levels of 44,3 µmoles per 1011 cells. The difference is not significant. 2. During incubation of red cells at 36° C in a medium containing glucose in erythrocytes of newborn infants the decrease of the 2,3-diphosphoglycerate levels is six times greater than in erythrocytes of adults. 3. The activities of the 2,3-diphosphoglycerate forming enzyme 2,3-diphosphoglycerate mutase and the activities of the 2,3-diphosphoglycerate hydrolyzing enzyme 2,3-diphosphoglycerate phosphatase show no difference in erythrocytes of adults and newborn infants. Under optimal experimental conditions (substrate in excess) the formation of 2,3-diphosphoglycerate is not diminished in erythrocytes of newborn infants. 4. Because of the high glycolytic rate in the erythrocytes of newborn infants it is suggested that the greater decrease of the 2,3-diphosphoglycerate levels during incubation in the erythrocytes of newborn infants is caused by a diminished formation of 2,3-diphosphoglycerate. This may be explained by the fact that of the two enzymes competing for the substrate 1,3-diphosphoglycerate, phosphoglycerate kinase and 2,3-diphosphoglyceratemutase, the first is favoured at a higher glycolytic rate, thus diminishing the formation of 2,3-diphosphoglycerate.
    Notes: Zusammenfassung 1. Der 2,3-Diphosphoglyceratgehalt beträgt in Erwachsenenerythrocyten 36,2µMole/1011 Zellen und in Neugeborenenerythrocyten 44,3 µMole/1011 Zellen. Der Unterschied ist nicht signifikant. 2. Während der Inkubation bei 36° C in glucosehaltigem Medium fällt in Neugeborenenerythrocyten der 2,3-Diphosphoglyceratgehalt innerhalb von 3 Std sechsmal schneller ab als in Erwachsenenerythrocyten. Dieser Unterschied ist statistisch gesichert. 3. Die Aktivitäten des die 2,3-Diphosphoglycerat-Bildung katalysierenden Enzyms 2,3-Diphosphoglyceratmutase und die Aktivitäten des den 2,3-Diphosphoglyceratabbau katalysierenden Enzyms 2,3-Diphosphoglyceratphosphatase unterscheiden sich in Erwachsenen-und Neugeborenenerythrocyten nicht. Unter optimalen Versuchsbedingungen (Substratüberschuß) ist die 2,3-Diphosphoglyceratbildung in Neugeborenenerythrocyten nicht vermindert. 4. Da die Durchflußrate der Glykolyse in Neugeborenenerythrocyten erhöht ist, wird angenommen, daß der starke Abfall des 2,3-Diphosphoglyceratgehaltes in Neugeborenenerythrocyten bei der Inkubation durch eine verminderte 2,3-Diphosphoglyceratbildung zustande kommt. Bei erhöhter Glykolyse kommt es deswegen zu einer Abnahme der 2,3-Diphosphoglyceratbildung, weil das für die 2,3-Diphosphoglyceratbildung notwendige Substrat 1,3-Diphosphoglycerat in erhöhtem Maße an der Phosphoglyceratmutase umgesetzt wird, so daß der 2,3-Diphosphoglyceratmutase das Substrat entzogen wird.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01747606
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 8
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    The formation of heinz bodies in ghosts of human erythrocytes of adults and newborn infants (1973)
    Springer
    Journal of molecular medicine 51 (1973), S. 201-203 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Heinz bodies ; red cell membrane ; erythrocytes of newborn infants ; Heinzkörper ; Erythrocytenmembran ; Neugeborenenerythrocyten
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Isolierte Membranen (Ghosts) von Neugeborenenerythrocyten bilden in Gegenwart von Acetylphenylhydrazin schneller Heinzkörper als Ghosts von Erwachsenenerythrocyten. Auch aus Neugeborenenerythrocyten, die im eigenen Plasma oder im Plasma Erwachsener inkubiert wurden, gewonnene Ghosts bilden schneller Heinzkörper als Ghosts, die aus inkubierten Erwachsenenerythrocyten gewonnen wurden. Der Hämoglobingehalt der Ghosts korreliert mit ihrer Heinzkörperempfindlichkeit. Es wird angenommen, daß die Heinzkörperempfindlichkeit normaler Erythrocyten von der Menge des an die Membran gebundenen Hämoglobinanteils abhängt.
    Notes: Summary Isolated membranes (ghosts) of human erythrocytes of newborn infants produce Heinz bodies faster after an exposure to acetylphenylhydrazine than the ghosts of adults. Heinz bodies form faster in ghosts prepared from erythrocytes of newborn infants, incubated in their own plasma or in the plasma of adults, than in ghosts of incubated red cells of adults. A direct relation can be seen between the hemoglobin content of the ghosts and the formation of Heinz bodies. It is suggested that the Heinz body susceptibility of normal human erythrocytes depends on the quantity of hemoglobin bound to the red cell membrane.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01468345
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 9
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    Biochemische Eigenschaften einer neuen Variante des Glucose-6-phosphatdehydrogenase (G-6-PD)-Mangels mit Favismus: G-6-PD Bielefeld (1977)
    Springer
    Journal of molecular medicine 55 (1977), S. 379-384 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: G-6-PD deficiency ; Favism ; G-6-PD Bielefeld ; G-6-PD-Mangel ; Favismus ; G-6-PD Bielefeld
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung In den Erythrozyten einer deutschen Familie wurde eine Variante des G-6-PD-Mangels gefunden, die mit Favismus verbunden ist. Das Enzym aus den Erythrozyten eines Hemizygoten wurde partiell gereinigt und biochemisch characterisiert. Es zeigte eine normale elektrophoretische Wanderungsgeschwindigkeit, normale Thermostabilität und eine flache pH-Abhängigkeitskurve. Die Michaelis-Menten-Konstante für G-6-P war erniedrigt, die für NADP normal. Die Hemmbarkeit durch NADPH war herabgesetzt. Substratanaloge (2-Desoxy G-6-P, Gal-6-P und Deamino-NADP) wurden vom mutierten Enzym vermehrt utilisiert. Diese biochemischen Parameter können das relativ gutartige klinische Bild erklären.
    Notes: Summary A new variant of G-6-PD with favism has been detected in a German family. After partial purification the enzyme was biochemically characterized. It revealed normal electrophoretic mobility, normal thermostability and a flat pH-activity curve. The Km-value for G-6-P was reduced, whereas this value was normal for NADP. The substrate analogues 2-desoxy G-6-P, Gal-6-P and deamino-NADP were utilized to increased rates. The biochemical data were compatible with the benign clinical course.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01488623
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 10
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    Rheological properties of young and aged human erythrocytes (1980)
    Springer
    Journal of molecular medicine 58 (1980), S. 569-574 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Erythrozytenalterung ; Erythrozytenverformbarkeit ; Membranflexibilität ; Hämoglobinfluidität ; Aging of erythrocytes ; Deformability of erythrocytes ; Membrane flexibility ; Hemoglobin fluidity
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Rheological properties were studied of young and old human erythrocytes from healthy adults. Viscosity measurements of packed erythrocyte suspensions as well as filtration of cells through polycarbonate sieves show that young cells are more flexible than aged ones. Since deformability of erythrocytes is the product of cell shape, flexibility of the membrane and fluidity of the intracellular hemoglobin, we studied the manner in which these factors are relevant to the diminished flexibility of aged erythrocytes. The biconcave cell shape is maintained during the process of aging. The viscosity of packed ghost suspensions from aged erythrocytes is increased versus that of young ones. The diminished flexibility of old ghosts correlates well with their smaller cell volume. The fluidity of the hemoglobin in the interior of the cells is decreased as indicated by an increased hemoglobin content of the isolated ghosts. We conclude that aged erythrocytes loose their deformability as a result of both a decreased fluidity of the intracellular hemoglobin and a diminished flexibility of the membrane.
    Notes: Zusammenfassung Die rheologischen Eigenschaften von jungen und gealterten menschlichen Erythrozyten gesunder Erwachsener wurden mit Viskositätsmessungen an gepackten Erythrozytensuspensionen und Filtration der Zellen durch Polycarbonatfilter untersucht. Es konnte gezeigt werden, daß junge rote Zellen besser verformbar sind als gealterte. Da die Verformbarkeit von Erythrozyten an die Zellform, die Flexibilität der Membran und die Fluidität des Hämoglobins im Zellinnern gebunden ist, untersuchten wir, in welcher Weise diese Faktoren für die verminderte Flexibilität der gealterten Erythrozyten verantwortlich sind. Die bikonkave Zellform blieb während des Alterungsprozesses erhalten. Die Viskosität von gepackten Ghostsuspensionen, die aus gealterten Erythrozyten gewonnen wurden, lag höher als diejenige der jungen Zellen. Die verminderte Flexibilität der alten Ghosts korrelierte gut mit ihrem kleineren Volumen. Als Ausdruck einer verminderten Hämoglobinfluidität im Inneren der gealterten Erythrozyten war der Hämoglobingehalt in isolierten alten Ghosts erhöht. Aus den Ergebnissen wird geschlossen, daß gealterte Erythrozyten ihre Verformbarkeit verlieren, da während des Alterungsprozesses zum einen das Hämoglobin im Zellinneren weniger fluide wird und zum anderen die Membranflexibilität abnimmt.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01477168
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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