ISSN:
1438-2385
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Nisin ist gegenüber einer Hydrolyse durch Trypsin, Subtilisin A und durch Proteinasen ausAspergillus oryzae u.Aspergillus parasiticus äußerst resistent: In 60 min bei 37°° C wird nur etwa 1 Bindung/mol gespalten (Enzym/Nisin-Verhältnis 2 : 100). Die Aktivität von Nisin gegenMicrococcus flavus wird selbst bei 20 Std Einwirkung durch die genannten Proteinasen und auch durch α-Chymotrypsin, Pepsin und Papain nicht beeinflußt.
Notes:
Summary It has been shown that nisin is very resistant against the action of trypsin (60 min, 37° C incubation temperature; enzyme: substrate ratio 2: 100). About 0,7 bonds/mol were cleaved whereas 9 lysyl bonds were assumed from the quantitative estimation of amino-acids in nisin (mol wt 7000). Hydrolysis of nisin by Subtilisin A and proteases ofAspergillus oryzae andAspergillus parasiticus gave similar results (about 1 bond cleaved pro mol). Activity of nisin againstMicrococcus flavus was not influenced by incubation (2 respectively 20 h, 37° C) with the above-mentioned proteases and with α-chymotrypsin, pepsin, papain, and α-,β-amylases.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01089404
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