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  • 1970-1974  (3)
Material
Years
Year
  • 1
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    s.l. : American Chemical Society
    Journal of the American Chemical Society 93 (1971), S. 6252-6257 
    ISSN: 1520-5126
    Source: ACS Legacy Archives
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Basic research in cardiology 69 (1974), S. 88-104 
    ISSN: 1435-1803
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Notes: Summary Muscular contraction stems from a sliding movement of thick and thin filaments relative to each other. These filaments run parallel to the direction of the muscle fibre. The thin filaments, which issue from the Z-membrane into the sarcomere, consist of 60% actin, and 40% regulator proteins (tropomyosin and troponin). The thick filament consists almost entirely of myosin. The two types of filaments form on overlapping region, the length of which depends on the degree of shortening of the muscle. The mechanical work which is produced by the muscle during shortening is produced by the so-called myosin cross-bridges, which appear to attach to actin, change their angle, and then detach in a cyclical “rowing-boat” manner. During such a cycle, ATP is split to ADP and inorganic phosphate, and therefore the production of mechanical work is based on the interaction of actin and myosin at the expense of chemical energy, which is supplied in the form of ATP. In the last 20 years, the structure of the involved proteins and their aggregation and ordering in the filaments has been widely investigated. Similarly, the rough nature of the electromechanical coupling process has been explained. i. e. the sequence of events which is necessary to activate a resting muscle into contraction via a neural impulse. At the present time, much interest is concentrated on the kinetic analysis of ATP hydrolysis and the modification of certain reaction steps by actin. From experiments of this sort, a more detailed and propound understanding of the nature of the mechanochemical energy coupling mechanism can be expected.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Basic research in cardiology 69 (1974), S. 204-213 
    ISSN: 1435-1803
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Notes: Zusammenfassung Die Muskelkontraktion beruht auf dem aneinander-vorbei-Gleiten von dicken und dünnen Filamenten, die innerhalb der Muskelzelle parallel zur Faserrichtung verlaufen. Die dünnen Filamente, die von der Z-Linie ausgehend in die Sarkomere reichen, bestehen zu 60% aus dem Protein Aktin und zu 40% aus den Regulatorproteinen Tropomyosin und Tropomin. Das dicke Filament ist fast ausschließlich aus dem Protein Myosin aufgebaut. Beide Filamenttypen bilden eine Überlappungszone, deren Breite vom Ausmaß der Verkürzung der Muskelzelle abhängig ist. Die mechanische Kraft, die notwendig ist, um die beiden Filamente aneinander vorbeizutreiben, wird von der s. g. Myosinquerbrücke erzeugt, die in einer Art Ruderbewegung sich zyklisch am Aktinfilament anheftet, umknickt und wieder losläßt. Während dieses Vorgangs wird ATP zu ADP und anorganischem Phosphat vom Myosin hydrolysiert. Der molekulare Vorgang der Kraftgeneration innerhalb der Muskelzelle beruht somit auf der Interaktion der beiden Proteine Aktin und Myosin bei Verbrauch von chemischer Energie, die in Form von ATP vorliegt. In den letzten 20 Jahren ist die Struktur der beteiligten Proteine, die Art ihrer Aggregation in den Filamenten und die relative Anordnung der Filamente zueinander eingehend erforscht worden. Ebenfalls in groben Zügen ist auf molekularer Ebene der elektromechanische Koppelungsvorgang geklärt, d. h. die Sequenz von Vorgängen, die nötig sind, einen Muskel in Ruhe durch einen neuralen Impuls in einen sich aktiv verkürzenden zu verwandeln. Im Augenblick konzentriert sich das Interesse auf die kinetische Analyse der Hydrolyse des ATPs durch Myosin und den modifizierenden Einfluß des Aktins auf bestimmte Reaktionsschritte der ATP-Bindung und Spaltung am Myosin. Von derartigen Untersuchungen ist ein tieferer Einblick in den Vorgang der chemotechnischen Energieumwandlung auf molekularer Ebene zu erwarten.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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