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  • 1975-1979  (2)
  • 1970-1974  (3)
  • 1
    Electronic Resource
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    s.l. : American Chemical Society
    Journal of the American Chemical Society 93 (1971), S. 6252-6257 
    ISSN: 1520-5126
    Source: ACS Legacy Archives
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
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    Springer
    Journal of molecular medicine 53 (1975), S. 617-622 
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Tissue damage ; enzyme elimination ; enzyme tests ; Gewebsschädigungen ; Enzymelimination ; Enzymtests
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung 1. Adenylatkinasen, kleine organspezifische Isoenzyme, die nach Zellschädigungen im Serum nachweisbar sind, werden teilweise durch die Niere eliminiert. Bei der Ratte erschienen nach Applikation von 3000 Enzymeinheiten14C-markierter Adenylatkinase (AK) innerhalb von 7 min etwa 50% cer Enzym- und der Radioaktivität im Urin. 2. Beim Menschen erfolgt die Elimination von AK aus dem Plasma in zwei Phasen, einer schnelleren (Halbwertszeit 16 min) und einer langsameren (Halbwertszeit 160 min). Ein Teil der in Selbstversuchen injizierten Enzymaktivität ließ sich in wenigen Minuten im Urin nachweisen. Die potentielle Bedeutung von AK-Bestimmungen in Urin und Plasma für die Früh-und Rezidivdiagnostik des Herzinfarkts wird diskutiert. — Am Beispiel verschiedener Skeletmuskelerkrankungen werden Möglichkeiten gezeigt, die extrem rasche Elimination von AK aus dem Serum für Verlaufskontrollen auszunutzen. 3. Der kompetitive Inhibitor Diadenosinpentaphosphat (AP5A) hat eine sehr viel höhere Affinität zu den Adenylatkinasen aus Erythrocyten, Herz- und Skeletmuskel als zu den Isoenzymen aus Leber und Niere. AP5A kann deshalb zur Differentialbestimmung von Adenylatkinase-Isoenzymen im Plasma oder im Urin verwendet werden.
    Notes: Summary Adenylate kinases, small organ-specific isoenzymes which appear after tissue damage in the blood plasma are partly eliminated via the kidney. After intravenous administration of 3000 enzyme units of14C-labelled adenylate kinase to rats, about 50% of the enzyme and of the radioactivity are found in the urine within 7 minutes. The elimination of adenylate kinase from the serum occurs in two phases, a faster (half-life 16 minutes) and a slower (half-life 160 minutes). After intravenous administration of adenylate kinase to humans, a part of the activity was recovered in the urine within minutes. The potential use of assaying adenylate kinase levels for early diagnosis of myocardial infarction is discussed. Using various skeletal muscle diseases as examples, the possible use of the very rapid elimination of adenylate kinase from the serum in monitoring the course of the acute illnesses is described. The competitive inhibitor diadenosine pentaphosphate (AP5A) has a much higher affinity for the adenylate kinases from erythrocytes, heart or skeletal muscle than for the isoenzymes from liver or kidney. Therefore, AP5A can be used for the differential determination of adenylate kinase isoenzymes in the blood plasma or the urine.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
    Electronic Resource
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    [s.l.] : Nature Publishing Group
    Nature 262 (1976), S. 613-615 
    ISSN: 1476-4687
    Source: Nature Archives 1869 - 2009
    Topics: Biology , Chemistry and Pharmacology , Medicine , Natural Sciences in General , Physics
    Notes: [Auszug] Unfortunately both structural signs can be faulted, the electron microscopy because of the possibility of fixation or postfixation changes6, and the X-ray diffraction because of the long time which was used to obtain the required exposures2,4. We have tried to overcome these objections by observing ...
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 4
    Electronic Resource
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    Springer
    Basic research in cardiology 69 (1974), S. 88-104 
    ISSN: 1435-1803
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Notes: Summary Muscular contraction stems from a sliding movement of thick and thin filaments relative to each other. These filaments run parallel to the direction of the muscle fibre. The thin filaments, which issue from the Z-membrane into the sarcomere, consist of 60% actin, and 40% regulator proteins (tropomyosin and troponin). The thick filament consists almost entirely of myosin. The two types of filaments form on overlapping region, the length of which depends on the degree of shortening of the muscle. The mechanical work which is produced by the muscle during shortening is produced by the so-called myosin cross-bridges, which appear to attach to actin, change their angle, and then detach in a cyclical “rowing-boat” manner. During such a cycle, ATP is split to ADP and inorganic phosphate, and therefore the production of mechanical work is based on the interaction of actin and myosin at the expense of chemical energy, which is supplied in the form of ATP. In the last 20 years, the structure of the involved proteins and their aggregation and ordering in the filaments has been widely investigated. Similarly, the rough nature of the electromechanical coupling process has been explained. i. e. the sequence of events which is necessary to activate a resting muscle into contraction via a neural impulse. At the present time, much interest is concentrated on the kinetic analysis of ATP hydrolysis and the modification of certain reaction steps by actin. From experiments of this sort, a more detailed and propound understanding of the nature of the mechanochemical energy coupling mechanism can be expected.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 5
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Basic research in cardiology 69 (1974), S. 204-213 
    ISSN: 1435-1803
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Notes: Zusammenfassung Die Muskelkontraktion beruht auf dem aneinander-vorbei-Gleiten von dicken und dünnen Filamenten, die innerhalb der Muskelzelle parallel zur Faserrichtung verlaufen. Die dünnen Filamente, die von der Z-Linie ausgehend in die Sarkomere reichen, bestehen zu 60% aus dem Protein Aktin und zu 40% aus den Regulatorproteinen Tropomyosin und Tropomin. Das dicke Filament ist fast ausschließlich aus dem Protein Myosin aufgebaut. Beide Filamenttypen bilden eine Überlappungszone, deren Breite vom Ausmaß der Verkürzung der Muskelzelle abhängig ist. Die mechanische Kraft, die notwendig ist, um die beiden Filamente aneinander vorbeizutreiben, wird von der s. g. Myosinquerbrücke erzeugt, die in einer Art Ruderbewegung sich zyklisch am Aktinfilament anheftet, umknickt und wieder losläßt. Während dieses Vorgangs wird ATP zu ADP und anorganischem Phosphat vom Myosin hydrolysiert. Der molekulare Vorgang der Kraftgeneration innerhalb der Muskelzelle beruht somit auf der Interaktion der beiden Proteine Aktin und Myosin bei Verbrauch von chemischer Energie, die in Form von ATP vorliegt. In den letzten 20 Jahren ist die Struktur der beteiligten Proteine, die Art ihrer Aggregation in den Filamenten und die relative Anordnung der Filamente zueinander eingehend erforscht worden. Ebenfalls in groben Zügen ist auf molekularer Ebene der elektromechanische Koppelungsvorgang geklärt, d. h. die Sequenz von Vorgängen, die nötig sind, einen Muskel in Ruhe durch einen neuralen Impuls in einen sich aktiv verkürzenden zu verwandeln. Im Augenblick konzentriert sich das Interesse auf die kinetische Analyse der Hydrolyse des ATPs durch Myosin und den modifizierenden Einfluß des Aktins auf bestimmte Reaktionsschritte der ATP-Bindung und Spaltung am Myosin. Von derartigen Untersuchungen ist ein tieferer Einblick in den Vorgang der chemotechnischen Energieumwandlung auf molekularer Ebene zu erwarten.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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