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  • 1960-1964  (6)
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Schlagwörter
  • 1
    Digitale Medien
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    Synthese von Peptidderivaten mit den Aminosäuresequenzen 11-20, 11-21, 11-22 und 11-23 des Corticotropins (ACTH) (1964)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 97 (1964), S. 1197-1206 
    Details
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Folgende Peptide (sämtlich L-Konfiguration), deren Aminogruppen in der Seitenkette des Lysins durch die tert.-Butyloxycarbonylgruppe geschützt sind, werden dargestellt: Das Decapeptidamid und der Decapeptid-tert.-butylester mit der Sequenz 11-20, das Undecapeptidamid mit der Sequenz 11-21, der Dodecapeptid-tert.-butylester mit der Sequenz 11-22 und das Tridecapeptidamid mit der Sequenz 11-23 des Corticotropins. Sie sind geeignete Zwischen-produkte zur Synthese corticotrop wirksamer Eicosa- bis Tricosapeptide.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/cber.19640970436
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 2
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Neu technische Synthese des D- und L-Trijodthyronins sowie des D- und L-Thyroxins (1963)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 96 (1963), S. 1-9 
    Details
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Die klassische Thyroxin-Synthese von HARINGTON und BERGER läßt sich wesentlich vereinfachen, wenn man vom 3-Jod-;5-nitro-;4-hydroxy-benzaldehyd ausgeht. Kondensation mit 4-Methoxy-phenol, anschließende Erlenmeyer-Synthese nebst Ersatz der Nitrogruppe durch Jod liefert glatt DL-3.5-Dijod-thyronin. Diese Verbindung wird nach einem neuen Verfahren in die optischen Antipoden zerlegt, die sich auf bekannte Weise in die in der Überschrift genannten Endprodukte überführen lassen.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/cber.19630960102
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 3
    Digitale Medien
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    Synthese eines biologisch aktiven Tricosapeptidamids mit der Aminosäuresequenz 1-23 des Corticotropins (ACTH) (1964)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 97 (1964), S. 1207-1213 
    Details
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Das partiell durch N-tert.-Butyloxycarbonylgruppen (Abk. BOC) und tert.-Butylreste (Abk. t. Bu) geschützte β 1-23-Corticotropin-tyrosin23-amid wird nach dem Schema 10 + 13 mittels der Nitrophenylester- und der Carbodiimid-methode synthetisiert und durch Chromatographie an Sephadex®-G 25 angereichert. Das durch Abspalten der Schutzgruppen mit Trifluoressigsäure erhaltene Tricosapeptidamid-trifluoracetat wird durch Chromatographie an Carboxy-methylcellulose und durch kontinuierliche Hochspannungselektrophorese gereinigt. Die chromatographisch und elektrophoretisch einheitliche Verbindung zeigt im Sayers-Test an der Ratte bei intravenöser Applikation volle ACTH- Aktivität.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/cber.19640970437
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  • 4
    Digitale Medien
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    Synthese von Peptiden mit der Aminosäuresequenz 1-10 des Corticotropins (1963)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 96 (1963), S. 1080-1087 
    Details
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Die Darstellung der Hexapeptidderivate Z-Glu(NH2)-His-Phe-Arg-Try-Gly-OH und Z-Glu(OtBu)-His-Phe-Arg-Try-Gly-OH durch schrittweisen Aufbau der Peptidkette um je eine Aminosäure vom Carboxylende her wird beschrieben. Diese Hexpeptidderivate werden nach hydrogenolytischer Abspaltung der Carbobenzocygruppe mit BOC-Ser-Tyr-Ser-Met-N3 zu den entsprechenden Decapeptidderivaten mit der Aminosäuresequenz 1-10 des Corticotropins umgesetzt.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/cber.19630960424
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 5
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    Synthese eines Tetradecapeptidamid-Derivates mit der Aminosäuresequenz 11-24 des Corticotropins (ACTH) (1963)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 96 (1963), S. 609-618 
    Details
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Die Synthese des partiell durch tert.-Butyloxycarbonyl-Gruppen (Abk. BOC) geschützten Tetradecapeptidamids N∊-BOC-Lysyl-prolyl-valyl-glycyl-N∊-BOC-lysyl-valyl-tyrosly-prolinamid (sämtlich L-Konfiguration) nach dem Schema (4+2) + (3+5) wird beschrieben. Die Verbindung ist ein geeignetes Zwischenprodukt für die Darstellung ACTH-wirksamer Tetracosapeptidamide.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/cber.19630960238
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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  • 6
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Synthese eines vasopressorisch wirkenden Peptids: [O-Methyl-tyrosin]2-Lysin8-Vasopressin (OMTLV) (1963)
    Weinheim : Wiley-Blackwell
    Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 96 (1963), S. 1436-1440 
    Details
    ISSN: 0009-2940
    Schlagwort(e): Chemistry ; Inorganic Chemistry
    Quelle: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Thema: Chemie und Pharmazie
    Notizen: Die Synthese des [O-Methyl-tyrosin]2- Lysin8-Vasopressins (OMTLV, (III) nach dem Schema 3 + 6 sowie die Reinigung des Peptidhormon-Analogons an Carboxymethylcellulose wird beschrieben. Das reine Peptide besitzt etwa ein Drittel der Pressoraktivität von Lysin-Vasopressin und  -  wie erwünscht und erwartet -  keine Oxytocin-Aktivität, hemmt sogar die Oxytocinwirkung kompetitiv.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1002/cber.19630960537
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