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    Digitale Medien
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    Springer
    International orthopaedics 4 (1980), S. 107-113 
    ISSN: 1432-5195
    Schlagwort(e): Severe spondylolisthesis ; Reduction ; Fusion ; Halo-pelvic apparatus ; Wire reduction device
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Résumé Sept patients présentant un spondylolisthésis de degré III ou IV ont été traités par réduction du déplacement par traction, suivie d'arthrodèse corporéale par voie antérieure. Chez les deux sujets les plus jeunes (12 et 16 ans) une réduction parfaite a été obtenue par la seule traction halo-pelvienne. Cependant, les cinq autres cas ont nécessité une traction directe par fil (par voie postérieure) en plus de la traction halo-pelvienne ou fémorale. Le traitement terminé, tous les malades présentaient une fusion solide ainsi qu'une disparition complète de tous leurs symptômes.
    Notizen: Summary Seven patients with severe lumbosacral spondylolisthesis were treated by reduction of the displacement followed by stabilisation by anterior interbody fusion. In the two youngest patients full reduction was achieved by halo-pelvic traction. In the remainder halo-pelvic or femoral traction was combined with a posterior wire reduction device. All patients achieved a sound fusion with complete remission of symptoms.
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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    ISSN: 1617-4623
    Schlagwort(e): Key wordsRhodotorula minuta ; Cytochrome P450 ; Benzoate 4-hydroxylase ; CYP53B1
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie
    Notizen: Abstract Cytochrome P450rm was previously isolated from the basidiomycete yeast Rhodotorula minuta as a bifunctional enzyme with isobutene-forming and benzoate 4-hydroxylase activities. We cloned the gene and corresponding cDNA for P450rm in order to characterize the enzyme in the context of fungal phylogeny and physiology. From the cDNA sequence, P450rm was deduced to have 527 amino acids with a calculated molecular weight of 59 136. P450rm shared 48% amino acid sequence identity with CYP53A1 from Aspergillus niger, indicating that the gene belongs to a novel subfamily of CYP53, CYP53B. However, the organization of the P450rm gene, which has eight exons and seven introns, differed completely to that of CYP53A1. Northern analysis demonstrated that the level of P450rm mRNA expression increased when L-phenylalanine was used as sole carbon source. These results suggest that P450rm has been well conserved during the evolution of fungi as a benzoate 4-hydroxylase in the dissimilation pathway starting from L-phenylalanine
    Materialart: Digitale Medien
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