ISSN:
0003-3146
Keywords:
Chemistry
;
Polymer and Materials Science
Source:
Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
,
Physics
Description / Table of Contents:
Synthetic pulp - a polyethylene fibrid which contains poly(vinyl alcohol) - was reacted with 2-(3-aminophenyl)-1,3-dioxolane. The amino derivative was transferred into the reactive diazonium compound. The content of reactive diazonium groups was determined by reaction with tyrosine. The diazonium derivatives of synthetic pulp were used for the immobilization of the hydrolases trypsin, chymotrypsin, papain, aminoacrylase, esterase and urease of the oxidoreductases glucose oxidase, catalase, peroxidase, and glucose-6-phosphate-dehydrogenase, and of the transferase hexokinase. Furthermore soybean trypsin inhibitor was immobilized on synthetic pulp via azo coupling. The protein binding ability of the reactive carriers and the enzymatic properties of the immobilization products were investigated. The thermostability of immobilized trypsin and immobilized urease, as well as the dependence of the immobilized tryptic activity on the temperature were studied. The activities of immobilized trypsin were assayed with low molecular weight substrates as well as with high molecular weight substates. The pH-optima of immobilized chymotrypsin, papain and urease were studied and the influence of buffers on the pH-activity profiles was investigated. Hexokinase and glucose-6-phosphatedehydrogenase were co-immobilized on synthetic pulp as an example for a two enzyme system and the properties of the immobilization products were investigate.
Notes:
Synthesepulp - ein Polyethylen-Fibrid, das Polyvinylalkohol enthält -wurde mit 2-(3-Aminophenyl)-1,3-dioxolan umgesetzt und das Aminoderivat in die entsprechende Diazoniumverbindung überführt. Der Gehalt an reaktionsfähigen Diazoniumgruppen wurde durch Umsetzung mit Tyrosin ermittelt. Die Diazoniumderivate des Synthese pulps wurden für die Immobilisierung der Hydrolasen Trypsin, Chymotrypsin, Papain, Aminoacylase, Esterase und Urease, der Oxidoreduktasen Glucose-Oxydase, Katalase, Peroxydase und Glucose-6-phosphat-dehydrogenase und der Transferase Hexokinase eingesetzt. Weiterhin wurde Sojabohnen-Trypsininhibitor an Synthesepulp durch Azokupplung immobilisiert. Das Proteinbindungsvermögen der reaktiven Träger und die enzymatischen Eigenschaften der Immobilisierungsprodukte wurden untersucht. Die Thermostabilität von immobilisiertem Trypsin und immobilisierter Urease sowie die Temperaturabhängigkeit der Aktivität von immobilisiertem Trypsin wurde untersucht. Die Aktivitäten von immobilisiertem Trypsin wurden gegenüber niedermolekularen und hochmolekularen Substraten ermittelt. Die pH-Optima von Trypsin, Chymotrypsin, Papain und Urease wurden bestimmt, und der Einfluß von Puffersubstanzen auf die pH-Aktivitätsprofile wurde untersucht. Hexokinase und Glucose-6-phosphat-dehydrogenase wurden gemeinsam als Beispiel für ein Zwei-Enzymsystem an Synthesepulp immobilisiert und die Eigenschaften des immobilisierten Systems bestimmt.
Additional Material:
11 Ill.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1002/apmc.1980.050850104
Permalink
