ISSN:
1432-1440
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Summary L-Chains of normal gamma-G-globulin can be seperated on CM-Sephadex in two fractions, called L A and L B , which occure in a constant ratio. Both fractions gave an immunoprecipitate with anti L-lambda and anti L-kappa serum. Each fraction yields on polyacrylamid-discelektrophoresis three protein bonds. L-chains prepared from gamma-G-myelomproteins show on CM-Sephadex different elution pattern: a) Increase of the fraction L A consisting mostly of the kappa or lambda typ. b) Increase of the L A fraction consiting only of the kappa typ or c) Equal quantities of L A and L B fraction, which react immunologicaly as pure kappa chains. The L-chains differ in the polyacrylamid-discelektrophoresis of the myelomproteins and their fractions as well from each other as in comparison with the normal L-chains. A difference exists with regard to the number of protein bands and their migration velocity.
Notes:
Zusammenfassung L-Ketten normaler Gamma-G-Globuline lassen sich an CM Sephadex in einem konstanten Mengenverhältnis in zwei Unterfraktionen, L A und L B , auftrennen. Beide Fraktionen präcipitieren mit Anti-L-Kappa und Anti-L-Lambda-Seren. Sie lassen sich in der Acrylamidgelelektrophorese in je drei Proteinbanden auftrennen. Aus Gamma-G-Myelomseren präparierte L-Ketten zeigen an CM Sephadex verschiedene Elutionsbilder: Vermehrung der Fraktion L B mit Überwiegen der Kappa- oder Lambda-Form, Vermehrung der L A -Fraktion mit alleinigem Nachweis der Kappa-Ketten oder gleiche Quantitäten der L A - und L B -Komponenten mit immunologischem Nachweis reiner Kappa-Ketten. In der Discelektrophorese zeigen die L-Ketten der Myelomseren und deren Unterfraktionen sowohl untereinander als auch gegenüber den normalen L-Ketten eine unterschiedliche Anzahl von Proteinbanden und verschiedene Wanderungsgeschwindigkeiten.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01747479
