ISSN:
1432-072X
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung 1. Das “Malatenzym” von induzierten Zellen von Lactobacillus plantarum B 38 wurde bis zu einer spezifischen Aktivität von 170 u/mg Protein und von Leuconostoc mesenteroides 99 bis zu 17,5 u/mg angereichert. 2. Durch Gelfiltration, Chromatographie an Hydroxylapatit sowie Disk-Elektrophorese wurden aus L. plantarum Präparate gewonnen, die frei von Lactat-Dehydrogenase waren. 3. Für das “Malatenzym” aus L. plantarum wurde ein Molekulargewicht von 150 000 und für das Enzym aus Lc. mesenteroides von 130 000–140 000 ermittelt. Das Malatenzym (E.C. 1.1.1.38) aus Schizosaccharomyces pombe hat ein Molekulargewicht von 120 000–130 000. 4. Gereinigte Präparate von Malatenzym aus L. plantarum, die keine L-Lactat-Dehydrogenase enthielten, setzten L-Äpfelsäure bei Gegenwart von NAD und Mangan quantitativ zu L-Lactat und CO2 um. Oxalessigsäure wird auch bei Abwesenheit von NAD decarboxyliert. Brenztraubensäure wird bei Gegenwart von NADH2 nicht hydriert, aus Oxalessigsäure entsteht mit NADH2 nur Brenztraubensäure, keine Milchsäure. 5. Die Umsetzung von L-Malat zu L-Lactat erfolgt auch bei Gegenwart eines großen Überschusses von Semicarbazid; Pyruvat kann nicht als Zwischenprodukt abgefangen werden. 6. Harnstoff und Guanidin bewirken eine reversible Inaktivierung von Malatenzym aus L. plantarum. 7. Es wird vermutet, daß es sich bei dem “Malatenzym” von L. plantarum und Lc. mesenteroides, dessen Hauptreaktion die NAD-abhängige Decarboxylierung von L-Äpfelsäure zu L-Milchsäure ist, entweder um einen nicht trennbaren, funktionell einheitlichen Komplex aus 2 Enzymkomponenten oder um ein einziges Proteinmolekül handelt.
Notes:
Summary 1. The “malic enzyme” was partially purified from induced cells of Lactobacillus plantarum B 38 and Leuconostoc mesenteroides 99. Specific activities of 170 or 17.5 u/mg protein respectively were obtained by precipitation with manganese chloride and protamine sulphate, chromatography on Sephadex and hydroxyapatite. 2. Fractions containing “malic enzyme” without lactate dehydrogenase were obtained from L. plantarum by gel filtration, chromatography with hydroxyapatite or disc-electrophoresis. 3. The molecular weights of the “malic enzyme” of L. plantarum and Lc. mesenteroides were 150 000 and 130 000–140 000 respectively. The NAD: L-malate oxido-reductase, decarboxylating (E.C. 1.1.1.38) of Schizosaccharomyces pombe was found to have a molecular weight of 120 000–130 000. 4. Partially purified “malic enzyme” from L. plantarum, that contained no L-lactate dehydrogenase, converts L-malate in the presence of NAD and manganese to L-lactate and carbon dioxide quantitatively. Oxaloacetic acid is decarboxylated in the absence of NAD. Pyruvate is not reduced to lactate with NADH2; oxaloacetic acid is converted to pyruvate, not to lactate in the presence of NADH2. 5. The enzyme forms L-lactate from L-malate in the presence of large amounts of semicarbazide; pyruvate is no intermediate of the reaction. 6. Urea and guanidin inactivate “malic enzyme” from L. plantarum reversibly. 7. The main reaction of malic “enzyme” from L. plantarum or Lc. mesenteroides is the quantitative decarboxylation of L-malate to L-lactate. It is assumed that this enzyme consists either of an unseparable, uniform complex composed of two enzyme components or of a single protein molecule.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00408907
