ISSN:
1432-072X
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Penicillium chrysogenum enthält zwei Mevalonsäuredehydratasen mit unterschiedlicher Produktstereospezifität. Für das cis-Δ2-Anhydromevalonsäure-synthetisierende Enzym ausFusarium cubense wurde in ganzen Zellen und in zellfreien Extrakten nachgewiesen, daß nurd-Mevalonsäure Substrat ist.d-Mevalonsäure sowie ein [U-14C]-markiertes Präparat wurden durch Fermentation vonEndomycopsis fibuliger hergestellt. Mit dem Hydroxamsäuretest wurde ein Enzyme ausFusarium cubense, das cis-Δ2-Anhydromevalonsäure an der Carboxylgruppe aktivitrt, nachgewiesen. Die Reaktion ist Coenzym A-abhängig und hat ein pH-Optimum von 7,5. Das Enzym katalysiert in Gegenwart von cis-Δ2-Anhydromevalonsäure Austausch von [32P]-Pyrophosphat in ATP. Der Biosyntheseweg der cis-Δ2-Anhydromevalonsäuren und deren Einbau in Sideramine von Pilzen wird diskutiert.
Notes:
Abstract Penicillium chrysogenum contains two mevalonic acid dehydratases with different product stereospecificity. For the enzyme fromFusarium cubense which synthesizes cis-Δ2-anhydromevalonic acid, it was shown in both whole cells and cell-free extracts, that mevalonic acid is the only substrate.d-Mevalonic acid and a [U-14C]-labelled product were prepared by fermentation ofEndomycopsis fibuliger. An enzyme fromFusarium cubense, which activates the carboxyl group of cis-Δ2-anhydromevalonic acid, was detected by the hydroxamate test. The reaction is coenzyme A-dependent and has its maximum activity at pH 7.5. The enzyme catalyses exchange of [32P]-pyrophosphate with ATP in the presence of cis-Δ2-anhydromevalonic acid. The biosynthetic pathway of the Δ2-anhydromevalonic acids and their incorporation into sideramines from fungi is discussed.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF02451763
