ISSN:
1432-1440
Keywords:
Methionine synthetase
;
clinical chemistry
;
folic acid
;
vitamin B12
;
one-carbon units
;
nucleotide biosynthesis
;
Methionin-Synthetase
;
klinische Chemie
;
Folsäure
;
Vitamin B12
;
Einkohlenstoffeinheiten
;
Nucleotid-Biosynthese
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Wegen der Schlüsselstellung der Methionin-Synthetase (MS) im Stoffwechsel der Folsäure und damit der Einkohlenstoff-Einheiten sowie der „essentiellen“ Aminosäure Methionin als Starter der Protein- und Enzymsynthese wurde ein unaufwendiges und gut reproduzierbares Bestimmungsverfahren für dieses Enzyme ausgearbeitet. Nach Ermittlung der optimalen Bedingungen wurden Organe verschiedener Tiere auf ihre MS-Aktivität geprüft. Eine Anwendung des routinemäßig einfachen Verfahrens für kinetische Untersuchungen an menschlichem Gewebe und Blutzellen scheint möglich. Zellen, die eine große Teilungsrate und somit eine erhöhte Nucleotid- und Proteinsynthese aufweisen, haben offenbar eine erhöhte spezifisch Aktivität der Methionin-Synthetase gegenüber langsam oder nicht mehr wachsenden Populationen.
Notes:
Summary The methionine synthetase (MS) reaction holds a key role in the metabolism of folic acid and one-carbone units. Of secondary importance probably is the formation of the “essential” amino acid methionine which induces protein and enzyme synthesis. Based on the formation of labelled methionine from14C-methyl-tetrahydrofolate, an assay for MS activity is described which is both easily performed and reproduced. Optimal conditions were established and several organs of different animals screened for their MS activity. In rapidly dividing cells in which nucleotide and protein synthesis is elevated, the specific activity of MS is enhanced as compared to slowly or not at all growing cell populations. It seems feasible to adopt this simple assay in the routine analysis of cellular biokinetics in human tissues and blood cells.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01486992
Permalink
