ISSN:
1432-1459
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Es wurden nahezu zellfreie Liquores von 60 Patienten mit verschiedenen Erkrankungen des ZNS und 5 Kontrollpersonen auf den Gehalt an folgenden, meist zellstrukturgebundenen Oxydoreduktasen untersucht: NADH2- und NADPH2-Oxydasen mit O2 als Elektronenacceptor, endogene NADH2- (NADPH2)-Oxydationsraten, NADH2- und NADPH2-Oxydoreduktasen mit Ferricyanid und 2,6-Dichlorphenolindophenol als Elektronenacceptoren, Vitamin K3-Reduktase, NADH2- und NADPH2-Cytochrom c-Reduktasen und Glutathionreduktase. NADH2- und NADPH2-Oxydasen mit O2, Ferricyanid und 2,6-Dichlorphenolindophenol als Elektronenacceptoren, Vitamin K3-Reduktase und NADPH2-Cytochrom c-Reduktase waren in keinem Fall nachweisbar. Nur in zwei von 20 untersuchten Liquores von Patienten mit gefäßbedingten Blutungen konnte das Vorkommen von NADH2-Cytochrom c-Reduktase gesichert werden. Ein Liquor von getesteten Tumorpatienten enthielt deutlich Glutathionreduktaseaktivität. Ansonsten fanden sich beide letztgenannten Fermente in keinem weiteren Liquor. Die endogene NADH2-Oxydationsrate betrug bei Tumoren im pH-Optimum (6–6,5) 7, bei allen übrigen Fällen etwa 3 μ M/min und 1000 ml Liquor. Eine endogene NADPH2-Oxydation wurde in keinem Fall beobachtet. Die Frage nach dem Austritt strukturgebundener Oxydoreduktasen (Elektronentransportfermente) in den Liquor bei verschiedenen Erkrankungen des ZNS muß am Beispiel der getesteten Enzyme vorerst verneint werden.
Notes:
Summary The following oxidoreductases were measured in nearly cell-free specimens of cerebrospinal fluid from 60 patients with various diseases of the CNS and from 5 normal controls: NADH2 (NADPH2)-oxidases with molecular oxygen, ferricyanide or 2,6-dichlorophenolindophenol as electron acceptors; the rates of endogenous NADH2 (NADPH2)-oxidation and activities of vitamine K3 reductase, NADH2 (NADPH2)-cytochrome c reductases and glutathione reductase. There were no oxidase activities at all when molecular oxygen, ferricyanide and dichlorophenolindophenol served as electron acceptors nor vitamine K3 reductase or NADPH2-cytochrome c reductase activities. Only 2 out of 20 specimens of cerebrospinal fluid from patients with cerebrovascular hemorrhages exhibited NADH2-cytochrome c reductase activity. One of the tumor patients clearly showed glutathione reductase activity. No activities of these two enzymes were found in the other specimens. The rate of endogenous NADH2-oxidation at the optimal pH of 6–6.5 amounted to 7 μM per minute and 1000 ml cerebrospinal fluid in tumor patients and to 3 μM in all other cases. An endogenous NADPH2-oxidation was never demonstrable. Most of the enzymes investigated in this study are bound to cellular structures. They do not appear to be released into the cerebrospinal fluid in the disease entities which were subject of this investigation.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00244320
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