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  • 1
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    Amsterdam : Elsevier
    Molecular and Cellular Endocrinology 71 (1990), S. 229-238 
    ISSN: 0303-7207
    Keywords: Adipocyte, rabbit ; Degradation ; Lipolysis ; Obesity ; Protease inhibitor ; Subcellular fraction ; β-Lipotropin
    Source: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Topics: Biology , Medicine
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
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    Amsterdam : Elsevier
    Clinica Chimica Acta 202 (1991), S. 133-140 
    ISSN: 0009-8981
    Keywords: Age ; Body fat distribution ; Obesity ; Serum lipoproteins
    Source: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Topics: Medicine
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
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    Springer
    Journal of molecular medicine 52 (1974), S. 297-299 
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: TSH ; Lipolyse ; Lipotropin ; TSH ; Lipolyse ; Lipotropin
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung TSH aus Schweinehypophysen (0,5 IE/mg) reagiert mit dem Antiserum des lipidmobilisierenden Peptids A in einer identischen Präcipitationslinie. Es stimuliert die Lipolyse in vivo und in vitro im Kaninchenfettgewebe. Weiterhin wird die Lipolyseaktivität von TSH und Peptid A bei der Ratte verglichen., Peptid A selbst hat biologisch einen TSH-Gehalt unter 25 mIE/mg. Um nachzuweisen, daß im TSH eine Peptid A-Verunreinigung vorliegt, wird säulenchromatographisch eine Fraktion TSH I/2 abgetrennt, die für die Kreuzreaktion und die lipolytische Wirksamkeit beim Kaninchen verantwortlich ist.
    Notes: Summary TSH from pig pituitaries (0.5 IU/mg) reacts with the antiserum of the lipid-mobilizing peptide A with an identical precipitation line. Lipolysis is stimulated in vivo and in vitro in rabbit adipose tissue. Furthermore, lipolytic activity of TSH and peptide A in the rat is compared. Peptide A itself biologically has a TSH-content of less than 25 mIU/mg. To show that TSH has a peptide A contamination, a fraction TSH I/2 is separated by column chromatography. TSH I/2 is responsible for the cross reaction and the lipolytic effectiveness in the rabbit.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 4
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    Springer
    Journal of molecular medicine 52 (1974), S. 153-165 
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Pituitary lipid mobilizing peptides (lipotropins) ; structure ; molecular weight ; biological actions ; species ; radioimmunoassay ; review ; Hypophyse ; lipidmobilisierende Peptide (Lipotropine) ; Struktur ; Molekulargewicht ; biologische Wirkungen ; Spezies ; Radioimmunoassay ; Übersicht
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Aus Hypophysen vom Schaf, Schwein, Rind und vom Menschen wurden zwei Polypeptide isoliert, die eine zum Teil ausgeprägte lipolytische Wirkung bei zahlreichen Spezies entfalten. Diese als Lipotropine bezeichneten Peptide wurden in 3 Fällen in ihrer Primärstruktur aufgeklärt; von weiteren liegen Angaben über die Aminosäurenzusammensetzung und erste Untersuchungen zur Sequenz vor. Danach unterscheiden sich die Lipotropine von den etablierten Hypophysenhormonen. Ihre Prüfung auf andere Hormonaktivitäten ergab bis auf MSH und zum Teil auch ACTH keine nennenswerten Aktivitäten; die Strukturgemeinsamkeiten zwischen den genannten Polypeptiden könnten eine Erklärung dafür sein. Erfolgsorgan ist das Fettgewebe, der Wirkungsmechanismus läuft über das Cyclo-AMP-System, wobei eine eindeutige Calciumabhängigkeit besteht. Es liegen Anhaltspunkte für eine gleichzeitige lipogenetische Wirkung der Lipotropine vor. An weiteren biologischen Wirkungen wurden Hyperglykämie, ein insulinotroper Effekt, Hypocalcämie und Gerinnungsaktivierung beschrieben. Mit Lipotropinen lassen sich spezifische Antikörper erzeugen, die in kleinen Konzentrationen die lipolytische Wirkung aufheben. Weiter konnte für β-LPH vom Schaf eine radioimmunologische Nachweismethode entwickelt werden, mit der beim Schaf eine Lipotropin-Serumkonzentration von 10 ng/ml festgestellt wurde. Erste Untersuchungen über die Lokalisation der lipolytischen, lipogenetischen und antigenen Aminosäurensequenz liegen vor. Für die Existenz eines speziellen lipidmobilisierenden Hormons sprechen also: 1 Die von den bekannten Hypophysenhormonen unterschiedliche Primärstruktur, 2 die spezifische radioimmunologische Nachweismethode, 3 das breite Speziesspektrum der lipolytischen Wirksamkeit, das sich von dem der anderen Hypophysenhormone unterscheidet.
    Notes: Summary Two lipid mobilizing peptides (lipotropins) which are lipolytically active in 10 species have been isolated from pituitaries of sheep, pig, bovine, and man. The amino acid composition of 15 lipotropins has been investigated, the primary structure is known in three of them. This demonstrates that the lipotropins are different from the known pituitary hormones. Containing the sequence of β-MSH, they have a strong melanocyte stimulating activity. Until now, one can only speculate whether adrenocorticotrophic activity, which differs from one to the other lipotropin, is due to contamination or to the primary structure because of the heptapeptide which they have in common with ACTH. Other pituitary hormone activities are minimal or absent. Via activation of adenylate cyclase and possibly inhibition of phosphodiesterase activity lipotropin is active in intact adipose tissue as well as in isolated fat cells. The stimulation of cyclo-AMP-system is calcium-dependent; in vivo hypocalcaemia and calcium ion influx into adipose tissue could be demonstrated. There is evidence for a simultaneous lipogenetic action of the lipotropin molecule. Further biological actions are hyperglycaemia, activation of the coagulation system, an insulinotropic and possibly glucagonotropic effect. In the rabbit, lipotropins induce specific antibodies which completely inhibit the lipolytic action of these polypeptides. For ovine β-lipotropin a sensitive and specific radioimmunoassay has been developed, showing a β-lipotropin concentration in sheep serum of 10 ng/ml. The following characteristics are in favour for the existence of a special lipid-mobilizing hormone: 1) the primary structure different from that of the known pituitary hormones, 2) the specific radioimmunoassay, 3) the wide species spectrum of lipolytic activity which is different from that of other pituitary hormones.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 5
    Electronic Resource
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    Springer
    Clinical and experimental medicine 155 (1971), S. 195-203 
    ISSN: 1591-9528
    Keywords: Lipolytic peptide A ; Pig pituitary ; Isolation of peptides ; Lipolysis ; Immunoreactivity of pituitary peptide ; Peptid A ; Schweinehypophysen ; Isolierung ; Lipolyse ; Immunologie
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Aus Hypophysen vom Schwein wurde eine als Peptid A bezeichnete Substanz dargestellt, die sich unter den angegebenen Bedingungen als einheitlich in Säulenchromatographie, Acetatfolien- und Acrylamidgelelektrophorese, Ultrazentrifuge sowie im Immunodiffusionstest erwies. Das mit der Ultrazentrifuge bestimmte Molekulargewicht lag bei 5700. Die minimal wirksame Dosis betrug bei Kaninchen in vitro 0,1 Μg/ml. Nach den vorliegenden Untersuchungen ist anzunehmen, daß Peptid A von MSH, ACTH, STH und TSH verschieden ist.
    Notes: Summary A substance called Peptide A was prepared from pig pituitaries. With the conditions used this substance proved to be homogeneous by column chromatography, acetate and acrylamide gel electrophoresis, ultracentrifugation as well as in the immuno diffusion test. By means of the ultracentrifuge a molecular weight of 5700 was determined. The minimum effective dose in rabbits was 0.1 Μg/ml in vitro. According to the information so far available it would seem that Peptide A differs from MSH, ACTH, STH and TSH.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 6
    Electronic Resource
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    Springer
    Clinical and experimental medicine 147 (1968), S. 246-252 
    ISSN: 1591-9528
    Keywords: Lipolysis ; Fraction H ; Pituitary ; Purification ; Lipolyse ; Fraktion H ; Hypophyse ; Reinigung
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Es wird über die Gewinnung und weitere säulenchromatographische Reinigung einer lipolytisch wirksamen Substanz aus Schweinehypophysen (Fraktion H) berichtet. Auf Grund der untersuchten physikalisch-chemischen Eigenschaften kann gesagt werden, daß diese Substanz mit der vonRudman et al. extrahierten Fraktion H identisch ist. Durch Chromatographie an Sephadex G 50 konnte die Fraktion weiter gereinigt werden; die lipolytische Aktivität pro Gewichtseinheit wurde dadurch von 0,3 Μg auf 0,1 Μg in vitro bzw. von 125 Μg auf 63 Μg in vivo als minimal wirksame Dosen gesteigert, wie Untersuchungen an Meerschweinchen und Kaninchen ergaben. Eine Kontamination mit lipolytisch wirksamen Mengen ACTH wurde durch säulenehromatographische Untersuchungen auf Sephadex G 50 weitgehend ausgeschlossen.
    Notes: Summary The extraction and further purification of a lipolytic substance from hog pituitaries (Fraction H) are reported. This substance has physico-chemical properties identical with Fraction H extracted from pituitaries of pigs byRudman et al. Further purification was achieved by Sephadex-chromatographie. The lipolytic activity in the rabbit was augmented in vitro to 0.1 Μg/ml and in vivo to 63 Μg as minimal effective dose. A contamination with ACTH could be excluded by chromatography on Sephadex G 50.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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