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    Amsterdam : Elsevier
    Regulatory Peptides 29 (1990), S. 257-266 
    ISSN: 0167-0115
    Schlagwort(e): Adipose tissue ; Insulin ; Lipolytic activity ; Rabbit
    Quelle: Elsevier Journal Backfiles on ScienceDirect 1907 - 2002
    Thema: Medizin
    Materialart: Digitale Medien
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  • 2
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    Springer
    Journal of molecular medicine 52 (1974), S. 297-299 
    ISSN: 1432-1440
    Schlagwort(e): TSH ; Lipolyse ; Lipotropin ; TSH ; Lipolyse ; Lipotropin
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Zusammenfassung TSH aus Schweinehypophysen (0,5 IE/mg) reagiert mit dem Antiserum des lipidmobilisierenden Peptids A in einer identischen Präcipitationslinie. Es stimuliert die Lipolyse in vivo und in vitro im Kaninchenfettgewebe. Weiterhin wird die Lipolyseaktivität von TSH und Peptid A bei der Ratte verglichen., Peptid A selbst hat biologisch einen TSH-Gehalt unter 25 mIE/mg. Um nachzuweisen, daß im TSH eine Peptid A-Verunreinigung vorliegt, wird säulenchromatographisch eine Fraktion TSH I/2 abgetrennt, die für die Kreuzreaktion und die lipolytische Wirksamkeit beim Kaninchen verantwortlich ist.
    Notizen: Summary TSH from pig pituitaries (0.5 IU/mg) reacts with the antiserum of the lipid-mobilizing peptide A with an identical precipitation line. Lipolysis is stimulated in vivo and in vitro in rabbit adipose tissue. Furthermore, lipolytic activity of TSH and peptide A in the rat is compared. Peptide A itself biologically has a TSH-content of less than 25 mIU/mg. To show that TSH has a peptide A contamination, a fraction TSH I/2 is separated by column chromatography. TSH I/2 is responsible for the cross reaction and the lipolytic effectiveness in the rabbit.
    Materialart: Digitale Medien
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  • 3
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    Springer
    Research in experimental medicine 158 (1972), S. 246-250 
    ISSN: 1433-8580
    Schlagwort(e): Lipidmobilizing peptide ; Pig pituitaries ; FFS ; Free glycerol ; Glucose ; Minipig ; Lipidmobilisierendes Peptid ; Schweinehypophysen ; FFS ; Freies Glycerin ; Glucose ; Miniaturschwein
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Zusammenfassung An Hanford-Miniaturschweinen wurde die In vivo-Wirkung des von uns aus Schweinehypophysen gewonnenen lipidmobilisierenden Peptid A und seiner weniger gereinigten Vorstufe Fraktion J in einer Dosierung von 100 µg/kg i.v. untersucht: Peptid A (FFS-Anstieg um 2,13 ± 0,2 mval/l) war stärker wirksam als Fraktion J (1,25 ± 0,23 mval/l). Die lipolytische Wirkung war bereits 5 min nach Injektion nachweisbar. Beide Substanzen führten zwar zu einem signifikanten Blutzuckeranstieg; nach Peptid A-Gabe war jedoch 60 min nach Injektion ein zwischenzeitlicher Glucoseabfall unter Ausgangswerte festzustellen, der mit dem Maximum der FFS zusammenfiel.
    Notizen: Summary The effect of pig pituitary lipidmobilizing Peptide A and its precursor fraction J was studied in Hanford minipigs. Within 5 min after the intravenous injection of 100 µ/kg of the polypeptides free fatty acids and free glycerol were elevated; the maxima were obtained 60 respectively 30 min p.i. Peptide A was more active than fraction J (2.13 ± 0.21 respectively 1.25 ± 0.23 mval/l FFS increment compared to the initial values). Glucose was significantly elevated 210 min after the injection of either peptide, but peptide A produced a decrease of glucose 60 min p.i. when FFS were maximal.
    Materialart: Digitale Medien
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  • 4
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    Springer
    Clinical and experimental medicine 155 (1971), S. 195-203 
    ISSN: 1591-9528
    Schlagwort(e): Lipolytic peptide A ; Pig pituitary ; Isolation of peptides ; Lipolysis ; Immunoreactivity of pituitary peptide ; Peptid A ; Schweinehypophysen ; Isolierung ; Lipolyse ; Immunologie
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Zusammenfassung Aus Hypophysen vom Schwein wurde eine als Peptid A bezeichnete Substanz dargestellt, die sich unter den angegebenen Bedingungen als einheitlich in Säulenchromatographie, Acetatfolien- und Acrylamidgelelektrophorese, Ultrazentrifuge sowie im Immunodiffusionstest erwies. Das mit der Ultrazentrifuge bestimmte Molekulargewicht lag bei 5700. Die minimal wirksame Dosis betrug bei Kaninchen in vitro 0,1 Μg/ml. Nach den vorliegenden Untersuchungen ist anzunehmen, daß Peptid A von MSH, ACTH, STH und TSH verschieden ist.
    Notizen: Summary A substance called Peptide A was prepared from pig pituitaries. With the conditions used this substance proved to be homogeneous by column chromatography, acetate and acrylamide gel electrophoresis, ultracentrifugation as well as in the immuno diffusion test. By means of the ultracentrifuge a molecular weight of 5700 was determined. The minimum effective dose in rabbits was 0.1 Μg/ml in vitro. According to the information so far available it would seem that Peptide A differs from MSH, ACTH, STH and TSH.
    Materialart: Digitale Medien
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  • 5
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    Springer
    Clinical and experimental medicine 149 (1969), S. 139-144 
    ISSN: 1591-9528
    Schlagwort(e): Fraction H ; Enzymeactivities ; Liver ; Adipose ; Rabbit ; Fraktion H ; Enzymaktivitäten ; Leber ; Fettgewebe ; Kaninchen
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Zusammenfassung 2 Std nach Injektion von 500 μg Fraktion H wurden bei Kaninchen in Fettgewebe und Leber neun Schlüsselenzyme untersucht und mit den Befunden bei Kontrolltieren verglichen. Die signifikante Aktivitätsabnahme von Glucose-6-Phosphathehydrogenase (EC.1.1.1.49), Malatdehydrogenase (EC.1.1.1.37) und α-Glycerophosphatdehydrogenase (EC.1.1.1.8) im Fettgewebe wird mit einer herabgesetzten Triglyceridsynthese unter den Bedingungen der akuten Lipolyse in vivo erklärt. Hexokinase (EC.2.7.1.1), Phosphofructokinase (EC.2.7.1.11) und Pyruvatkinase (EC.2.7.1.40) als Schlüsselenzyme der Glycolyse waren im Fettgewebe nicht signifikant verändert. Neben den genannten Enzymen wurden in der Leber zum gleichen Zeitpunkt außerdem die Glycerokinase (EC.2.7.1.30), die Fructose-1,6-Diphosphatase (EC.3.1.3.11) und die Glucose-6-Phosphatase (EC.3.1.3.9) untersucht; keines der in der Leber bestimmten Enzyme zeigte eine signifikante Aktivitätsänderung.
    Notizen: Summary Nine key enzymes in adipose tissue and liver of rabbits are investigated 2 hours after subcutanous injection of 500 μg Fraction H; the results are compared to those from normal animals. The activities of glucose-6-phosphate-dehydrogenase (EC.1.1.1.49), malatdehydrogenase (EC.1.1.1.37) and α-glycero-phosphate-dehydrogenase (EC.1.1.1.8) are diminished in adipose tissue suggesting a lowered glycerid-glycerolsynthesis under the conditions of acute lipolysis in vivo. Hexokinase (EC.2.71.1) phosphofructokinase (EC.2.7.1.11) and pyruvatkinase (EC.2.7.1.40) were not affected significantly in adipose tissue. Besides these enzymes glycerokinase (EC.2.7.1.30), fructose-1,6-diphosphatase (EC.3.1.3.11) and glucose-6-phosphatase (EC.3.1.3.9) were investigated in liver; no significant changes could be demonstrated.
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  • 6
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    Springer
    Clinical and experimental medicine 147 (1968), S. 246-252 
    ISSN: 1591-9528
    Schlagwort(e): Lipolysis ; Fraction H ; Pituitary ; Purification ; Lipolyse ; Fraktion H ; Hypophyse ; Reinigung
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Zusammenfassung Es wird über die Gewinnung und weitere säulenchromatographische Reinigung einer lipolytisch wirksamen Substanz aus Schweinehypophysen (Fraktion H) berichtet. Auf Grund der untersuchten physikalisch-chemischen Eigenschaften kann gesagt werden, daß diese Substanz mit der vonRudman et al. extrahierten Fraktion H identisch ist. Durch Chromatographie an Sephadex G 50 konnte die Fraktion weiter gereinigt werden; die lipolytische Aktivität pro Gewichtseinheit wurde dadurch von 0,3 Μg auf 0,1 Μg in vitro bzw. von 125 Μg auf 63 Μg in vivo als minimal wirksame Dosen gesteigert, wie Untersuchungen an Meerschweinchen und Kaninchen ergaben. Eine Kontamination mit lipolytisch wirksamen Mengen ACTH wurde durch säulenehromatographische Untersuchungen auf Sephadex G 50 weitgehend ausgeschlossen.
    Notizen: Summary The extraction and further purification of a lipolytic substance from hog pituitaries (Fraction H) are reported. This substance has physico-chemical properties identical with Fraction H extracted from pituitaries of pigs byRudman et al. Further purification was achieved by Sephadex-chromatographie. The lipolytic activity in the rabbit was augmented in vitro to 0.1 Μg/ml and in vivo to 63 Μg as minimal effective dose. A contamination with ACTH could be excluded by chromatography on Sephadex G 50.
    Materialart: Digitale Medien
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  • 7
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    Digitale Medien
    Springer
    Clinical and experimental medicine 149 (1969), S. 226-232 
    ISSN: 1591-9528
    Schlagwort(e): Fraction H ; Pig pituitaries ; Immunologic properties ; Fraktion H ; Schweinehypophysen ; Immunologische Eigenschaften
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Medizin
    Beschreibung / Inhaltsverzeichnis: Zusammenfassung Mit Fraktion H ließ sich bei Kaninchen ein wirksames Antiserum (AFHS) erzeugen, das bereits in einer Menge von 0,05 ml 1000 μg Fraktion H vollständig absorbierte und die lipolytische Wirkung vollkommen aufhob. Der Antikörper (AK) im AFHS, der sich als IgG isolieren ließ, hatte in einer Konzentration von 0,08 mg den gleichen Effekt. Zwischen AFHS und den lipolytisch wirksamen Polypeptidhormonen ACTH, STH und α-MSH ließen sich keine Präcipitationslinien nachweisen. Während Fraktion H mit AFHS drei Präcipitationslinien ergab, zeigte sich bei der weiter gereinigten Fraktion J nur noch eine Präcipitationslinie mit APHS, die mit einer der drei Linien von Fraktion H das Bild der Vollidentität bot.
    Notizen: Summary 0.05 ml of a potent antiserum (AFHS), we gained by immunisation of rabbits with fraction H from pig pituitaries, totally absorbed 1000 μg fraction H and completely blocked their lipolytic effect in vivo. The same could be achieved by the isolated antibody (IgG) in a concentration of 0.08 mg. There were no precipitation lines between AFHS and the polypeptides ACTH, STH and α-MSH. Instead of three lines between fraction H and APHS the purified fraction J gave only one precipitation line with APHS, which was identical with one of the lines of fraction H.
    Materialart: Digitale Medien
    Bibliothek Standort Signatur Band/Heft/Jahr Verfügbarkeit
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