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  • 1955-1959  (78)
  • 1
    facet.materialart.
    Unknown
    Berlin : Periodicals Archive Online (PAO)
    Kant-Studien. 48 (1956/1957) 117 
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    [s.l.] : Nature Publishing Group
    Nature 184 (1959), S. 1039-1041 
    ISSN: 1476-4687
    Source: Nature Archives 1869 - 2009
    Topics: Biology , Chemistry and Pharmacology , Medicine , Natural Sciences in General , Physics
    Notes: [Auszug] THE pyrrolizidine alkaloids lasiocarpine and helio trine have been shown1 to block impulse transmission across neuromuscular junctions. These alkaloids also inhibit oxidations by pyridine nucleo-tide-dependent dehydrogenases of liver mitochondria in vitro2. The same structural locus on the alkaloid ...
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    [s.l.] : Nature Publishing Group
    Nature 183 (1959), S. 1124-1125 
    ISSN: 1476-4687
    Source: Nature Archives 1869 - 2009
    Topics: Biology , Chemistry and Pharmacology , Medicine , Natural Sciences in General , Physics
    Notes: [Auszug] The present study showed that injection of larger doses than the LD5Q of the alkaloids, but not of their N-oxides, produced progressive muscular weakness, respiratory distress and death from respiratory failure within 30 min., suggesting the occurrence of a neuro-muscular block. Rat phrenic ...
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    [s.l.] : Nature Publishing Group
    Nature 175 (1955), S. 856-857 
    ISSN: 1476-4687
    Source: Nature Archives 1869 - 2009
    Topics: Biology , Chemistry and Pharmacology , Medicine , Natural Sciences in General , Physics
    Notes: [Auszug] While investigating the biological activity of a number of inorganic complexes6, it was found that some of them caused glycosuria in experimental animals. The blood-glucose level after the intra-peritoneal injection of 120-150 [xgm. per gm. body-weight of dZ-tris-ethylenediamine cobalt III chloride ...
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 5
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    European food research and technology 107 (1958), S. 20-24 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Das mit Ammoniumsulfat fällbare, lösliche Traubenprotein aus Most und Wein läßt sich papierelektrophoretisch in zwei Hauptfraktionen trennen, die zur Anode wandern, wobei damit gerechnet werden muß, daß auch diesen noch keine einheitlichen Proteine zugrunde liegen. Das lösliche Traubenprotein, das im Saft unreifer Trauben noch nicht enthalten ist, tritt erst mit zunehmender Reife auf und ist wärmelabil. Die Fraktion I ist wärmeempfindlicher als die Fraktion II. Beim Vergären der Moste wird das Traubenprotein nur zum Teil ausgefällt, auf der Maische vergorene Trauben liefern dagegen Weine, die frei von löslichem Eiweiß sind.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 6
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    European food research and technology 107 (1958), S. 413-415 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Durch papierelektrophoretische Untersuchungen der Traubenproteine wird die Bentoriitschönung als eine Methode bekannt, die nicht zur Eiweißstabilität, wohl über zu eiweißfreien Weinen und auch Mosten führt. Bentonit adsorbiert die beiden Hauptfraktionen der Traubenproteine gleichmäßig. Alle proteinfreien Weine und Moste enthalten außer den Aminosäuren noch andere N-haltige Substanzen, die nachVoit fällbar sind.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 7
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    European food research and technology 107 (1958), S. 521-522 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Die löslichen Traubenproteine werden bei einer Stummschwefelung der Traubenmoste nicht verändert, der Entschwefelungsvorgang gibt sich jedoch in einer völligen Denaturierung der Proteine zu erkennen.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 8
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    European food research and technology 109 (1959), S. 395-399 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Die Fruchtproteine treten im Saft der Früchte mit zunehmender Reife auf. Die Trauben enthalten in ihrem Saft bereits vor der Ernte Proteine in maximaler Konzentration. Sofern die Traube lange genug am Stock hängt, nimmt der Protein gehalt ab. Beim Apfel und der Birne lassen sich nach der Pflückreife nur geringe Proteinmengen nachweisen. Bei der Lagerung des Kernobstes nimmt der Proteingehalt im Saft zu, aber auch später wieder ab, wie es bereits von anderen Autoren auf Grund von N-Bestimmungen angegeben wurde. Die reife schwarze Johannisbeere enthält in ihrem Saft keine Proteine, auch bei Gefrierlagerung treten keine Eiweißstoffe in den Saft über. Das Auftreten der Eiweißstoffe im Saft des Kernobstes und der Traube ist somit von der Reife, der Sorte, dem Standort und der Unterlage abhängig. Die Düngung ist ohne Einfluß auf das Proteinvorkommen im Saft der Traube. Da der Reifevorgang der Früchte an den Pektinabbau gebunden ist, bleibt zu klären, ob die Eiweißstoffe in der Frucht zunächst an Pektin gebunden werden. Die Ergebnisse der Traubenuntersuchung lassen es ferner möglich erscheinen, daß in den verschiedenen Jahren, je nach dem Reifeverlauf, die Ernte zur Weinbereitung in, vor oder nach dem Maximum der Proteinbildung erfolgen kann. Damit wäre eine Erklärung möglich, warum Weine in verschiedenen Jahren eine unterschiedliche Tendenz zu Eiweißtrübungen zeigen, denn je größer die Eiweißmenge im Most oder Wein ist, desto instabiler wird der daraus hergestellte Traubensaft oder Wein, desto leichter treten nach der Flaschenfüllung Trübungen auf. Das Fehlen der Eiweißstoffe in der stark pektinhaltigen schwarzen Johannisbeere ist eigenartig, seine Ursache ist zunächst noch ungeklärt.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 9
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    European food research and technology 106 (1957), S. 272-280 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Die Untersuchungen zeigen, daß das Weineiweiß und der bei der Kurzzeiterhitzung entstehende Wärmetrub, ebenso wie die natürlich auftretende Eiweißtrübung aus 17 Aminosäuren bestehen: Alanin, Arginin, Asparaginsäure, Glutaminsäure, Glykokoll, Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Ornithin, Phenylalanin, Prolin, Serin, Threonin, Tyrosin and Valin, die alle im Wein auch als freie Aminosäuren bekannt sind. Die frei vorkommende γ-Aminobuttersäure ist nicht im Weineiweiß und damit auch nicht in den beiden möglichen Eiweißtruben nachweisbar. Freie Aminosäuren kommen im Wärmetrub und im natürlichen Eiweißtrub nicht vor. Der Eiweißgehalt der naturlichen Eiweißtrübung beträgt 50%, derjenige des weinsteinfreien Wärmetrubes etwa 80%. Der Anteil der Begleitstoffe im Wärmetrub, die nach Hydrolyse Fehlingsche Lösung reduzieren, macht 12,3–14% der Trockensubstanz aus. Es handelt sich dabei um polymere Pektinspaltprodukte, die aus Galakturonsäure, Galaktose und Arabinose bestehen. Der Wärmetrub wird außerdem von Gerbstoffen (3,7 %) und Mineralstoffen begleitet. Die Begleitstoffe der natürlichen Eiweißtrübung sind noch unbekannt.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 10
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    European food research and technology 106 (1957), S. 361-367 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Notes: Zusammenfassung Die Untersuchungen zeigen, daß das wärmelabile Eiweiß des Traubenmostes (Traubeneiweiß) und die nach Voit fällbaren, wasserunlöslichen Eiweißstoffe aus den gleichen 18 Aminosäuren bestehen : Alanin, Arginin, Asparaginsäure, Cystin, Glutaminsäure, Glykokoll, Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Ornithin, Phenylalanin, Prolin, Serin, Threonin, Tyrosin und Valin. Der Eiweißgehalt des Erhitzungstrubes beträgt etwa 35%. Nach Hydrolyse lassen sich in ihm noch Fehlingsche Lösung reduzierende Substanzen (22,7%) nachweisen, die aus Glucose und den Pektinspaltprodukten Galaktose, Arabinose und Galakturonsäure bestehen, sowie nennenswerte Mengen von Gerb- und Mineralstoffen. Freie Aminosäuren sind jedoch im Wärmetrub nicht enthalten. Die Mosterhitzung ist ohne Einfluß auf den Gärverlauf. Die Gärung bewirkt aber Veränderungen im Gehalt an freien Aminosäuren sowie eine teilweise Denaturierung des Mosteiweißes, ohne daß dadurch die statistische Verteilung der Aminosäuren im Mosteiweiß verändert wird.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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