ISSN:
1435-1536
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Chemistry and Pharmacology
,
Mechanical Engineering, Materials Science, Production Engineering, Mining and Metallurgy, Traffic Engineering, Precision Mechanics
Notes:
Zusammenfassung Aus 130,1 mg Anilin-hydrochlorid-(14C) (statistisch im Ring markiert) wurden in fünf Stufen 151, 5 mg (44% d. Th.) p,p′-Difluor-m,m′-dinitro-diphenylsulfon (I) (FF-Sulfon) dargestellt. Radioaktives I wurde mit Kollagen umgesetzt und die Kinetik dieser Reaktion untersucht. Dabei zeigte sich, daß I zu Anfang der Reaktion vorwiegend bifunktionell reagiert und daß bei weiterem Verlauf der Reaktion die gebildeten Brücken zum Teil durch noch vorhandenes, freies I wieder gesprengt werden. Eine Hydrolyse der Brücken findet nicht statt, da gezeigt werden konnte, daß die Bindung des Sulfonrestes an dieε-Aminogruppen des Lysins und Hydroxylysins in bikarbonatalkalischem Medium stabil ist. Nach einer Reaktionsdauer von 120 Stunden haben 82% derε-Aminogruppen des Hydroxylysins und 56% derε-Aminogruppen des Lysins mit I reagiert, dazu werden nur 37,5% des eingesetzten I verbraucht, der Rest von 61,8% I bleibt zum Teil hydrolysiert zu Dihydroxy-dinitro-diphenylsulfon in der Mutterlauge. An Hand der Umsatzzahlen der einzelnen Aminosäuren ließ sich errechnen, daß nach einer Reaktionsdauer von 6 Stunden auf ein Ausgangsäquivalentgewicht von etwa 35000 (enthält 1 Brücke) 2,2 Mole neueingebauter Querbrücken entfallen. Da die Schrumpfungstemperatur des Kollagens nach 6 Stunden Reaktionsdauer um 10° zugenommen hat, sind für eine Erhöhung der Schrumpfungstemperatur um 10° also nur 2,2 neue Querbrücken erforderlich. Eine vonBear aufgestellte Hypothese über die Häufung basischer Aminosäuren in Kollagen, die in einer früheren Arbeit durch theoretische Überlegung wahrscheinlich gemacht werden konnte, wurde auf Grund der Ergebnisse der kinetischen Untersuchung bestätigt. Um einen wirkungsvollen Gerbeeffekt (Erhöhung der Schrumpfungstemperatur um 10°) zu erzielen, sind unter den angewendeten Reaktionsbedingungen nur 3,8% des Kollagengewichtes an I bei einer Reaktionsdauer von nur 6 Stunden nötig.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01515794
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