ISSN:
1591-9528
Quelle:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Thema:
Medizin
Notizen:
Zusammenfassung 1. An Hunden wurde das Verteilungsmuster peroral zugeführter kleinster Mengen organisch gebundenen Zn65 (160–250μ C/kg=3–18γ Zn/kg) auf die präparativ-elektrophoretisch getrennten Serumeiweiß-Fraktionen untersucht. Es wurde ferner die Festigkeit der Zinkbindung durch die verschiedenen Serumeiweißfraktionen unter verschiedenen Bedingungen ge prüft. 2. Nach beendeter Zinkresorption (6. Std) fand sich ca. 30% der Serumaktivität im Albumin-, etwa je 25% imα 1 und imα 2-Bereich und ca. je 10% imβ 1-bzw.γ-Bereich. In den folgenden 6 Std nahm die Gesamtaktivität des Serums um 60%, die der Albumin-Fraktion um fast 95%, die desα 1 undα 2-Bereichs um je 50% und die desβ 1- undγ-Bereichs um je 40–50% ab. 3. Es ließ sich im Serum eine durch Aluminiumoxyd bzw. geringe pH-Verschiebung (6,5←7,4→8,5) abspaltbare, locker gebundene, von einer durch diese Maßnahmen nicht abspaltbaren, fester gebundenen Zinkfraktion unterscheiden. Nach beendeter Resorption (6 h) fand sich 53% des gesamten Serum-Zn65 in lockerer, 47% in fester Bindung vor. Der größte Teil des locker gebundenen Radiozinks lag zu diesem Zeitpunkt im Albumin-(ca. 60%) undβ 1-Globulinbereich (ca. 15%). Der größte Teil des fest gebundenen Radiozinks fand sich imα 1-(40%) und imα 2-Bereich (35%). 4. Die Ergebnisse zeigen, daß das locker, vorwiegend an Albumin gebundene Zn65 wesentlich schneller aus dem Serum verschwindet als das fester, vorwiegend anα 1- undα 2-Globulin gebundene Radiozink. Es wird diskutiert, ob das locker gebundene Serumzink eine leicht abspaltbare Transportfraktion darstellt und ob das fester gebundene Serumzink einen Bestandteil von Zinkproteiden derα 1, bzw.α 2-Globulinfraktion mit unbekannten biologischen Funktionen bildet. Ein spezifisches Trägereiweiß — wie z. B.β 1-Globulin (Transferrin) für Eisens—cheint für Zink im Serum nicht zu existieren.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF02045624
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