ISSN:
1438-2385
Quelle:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Thema:
Werkstoffwissenschaften, Fertigungsverfahren, Fertigung
Beschreibung / Inhaltsverzeichnis:
Zusammenfassung Zur Bestimmung von Haselnußprotein in Haselnüssen und verschiedenen Schokoladenwaren wie Schokolade, Haselnußmus und Nuß-Nougat-Creme wurde eine Elektro-Immunobestimmung nach Laurell ausgearbeitet. Dabei wurde ein optimales Entfettungs- und Extraktionsverfahren ermittelt, in dem die Eignung verschiedener Lösungsmittel und Puffersysteme geprüft wurde. Als schonendstes Entfettungsmittel haben sich Aceton und als beste Puffer Tris-Tricine und Tris-Borat erwiesen. Harnstoff setzt die Ausbeute an intaktem Protein je nach Molarität bis auf 15% herab. Die Eichkurve des isolierten Standards (Corylin) umfaßt bei sparsamster Verwendung des Antiserums einen Bereich von 0,01–0,1 %, mit jeweils einem statistisch ermittelten Fehler von ±6,8% (3-s-Wert); bei Handelsprodukten liegt er je nach Art zwischen ±7% bis ±9%. Die Wiederfindungsrate lag bei allen Produkten über 95% ± 8%. Die Identität der gefundenen Proteine gegenüber dem Standard konnte mit der Geldiffusion nach Ouchterlony und mit einer modifizierten Laurell-Technik gesichert werden. Die erhaltenen Ausbeuten an intaktem Protein gehen mit steigendem Röstgrad zurück. Doch selbst bei einer Rösttemperatur von 150 °C und 30 min läßt sich noch intaktes Haselnuß-protein nachweisen.
Notizen:
Summary An electro-immuno-assay was worked out for the determination of hazelnut protein in some products like chocolate, hazelnut purée and nut-nougat-cremes. During the investigations, an optimal procedure for defatting and extraction was identified. The most suitable defatting agent for nut cremes was acetone, the most suitable buffer combination tris-tricine resp. tris-borate. Urea depending on its molarity, decreased the amounts of protein in the extracts, down to 15% of the original value. The standard curve of the isolated hazelnut protein (corylin) when using the lowest amount of antiserum 0.1 ml per 15 g agarose per plate extents from 0.01–0.1%. The rate of error (3 s,n=10, double estimation) was found to be ±6.8%, for products of commerce ±7–9%. The recovery in all products was greater than 95% ± 8%. The identity of proteins as compared with the standard protein was evaluated by the double-gel diffusion method of Ouchterlony and the modified electro-immuno-assay of Laurell. With increasing roast temperatures, the values of intact protein decrease. These results will be shown in the subsequent paper.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01042908
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