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  • 1
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    Springer
    European food research and technology 180 (1985), S. 30-35 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Zur Bestimmung von Haselnußprotein in Haselnüssen und verschiedenen Schokoladenwaren wie Schokolade, Haselnußmus und Nuß-Nougat-Creme wurde eine Elektro-Immunobestimmung nach Laurell ausgearbeitet. Dabei wurde ein optimales Entfettungs- und Extraktionsverfahren ermittelt, in dem die Eignung verschiedener Lösungsmittel und Puffersysteme geprüft wurde. Als schonendstes Entfettungsmittel haben sich Aceton und als beste Puffer Tris-Tricine und Tris-Borat erwiesen. Harnstoff setzt die Ausbeute an intaktem Protein je nach Molarität bis auf 15% herab. Die Eichkurve des isolierten Standards (Corylin) umfaßt bei sparsamster Verwendung des Antiserums einen Bereich von 0,01–0,1 %, mit jeweils einem statistisch ermittelten Fehler von ±6,8% (3-s-Wert); bei Handelsprodukten liegt er je nach Art zwischen ±7% bis ±9%. Die Wiederfindungsrate lag bei allen Produkten über 95% ± 8%. Die Identität der gefundenen Proteine gegenüber dem Standard konnte mit der Geldiffusion nach Ouchterlony und mit einer modifizierten Laurell-Technik gesichert werden. Die erhaltenen Ausbeuten an intaktem Protein gehen mit steigendem Röstgrad zurück. Doch selbst bei einer Rösttemperatur von 150 °C und 30 min läßt sich noch intaktes Haselnuß-protein nachweisen.
    Notes: Summary An electro-immuno-assay was worked out for the determination of hazelnut protein in some products like chocolate, hazelnut purée and nut-nougat-cremes. During the investigations, an optimal procedure for defatting and extraction was identified. The most suitable defatting agent for nut cremes was acetone, the most suitable buffer combination tris-tricine resp. tris-borate. Urea depending on its molarity, decreased the amounts of protein in the extracts, down to 15% of the original value. The standard curve of the isolated hazelnut protein (corylin) when using the lowest amount of antiserum 0.1 ml per 15 g agarose per plate extents from 0.01–0.1%. The rate of error (3 s,n=10, double estimation) was found to be ±6.8%, for products of commerce ±7–9%. The recovery in all products was greater than 95% ± 8%. The identity of proteins as compared with the standard protein was evaluated by the double-gel diffusion method of Ouchterlony and the modified electro-immuno-assay of Laurell. With increasing roast temperatures, the values of intact protein decrease. These results will be shown in the subsequent paper.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Mit Hilfe der trägerfreien Elektrophorese nach Hannig gelingt es, zuvor nicht antigene Maisproteine so schonend zu isolieren und anzureichern, daß eine erfolgreiche Immunisierung durchge führt werden kann. Es wird dabei angenommen, daß es zu einer Abtrennung von die Immunisierung störenden Stoffen kommt. Mit den erhaltenen Antisera lassen sich bei Bier verwendete Rohfruchtproteine in immunologischen Methoden nachweisen.
    Notes: Summary By means of free flow electrophoresis according to Hannig it is possible to isolate and enrich previously not antigenic proteins ofZea mays in a very careful manner, so that afterwards a successful immunisation can be carried out. It is assumed that the separation procedure of the electrophoresis eliminates some interfering substances from the protein extract e.g. carbohydrates. With the thus obtained antiserum added raw fruit proteins from corn in beer sud could be detected in the final product by immunological method.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 3
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    Springer
    European food research and technology 180 (1985), S. 36-40 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Bei Bestimmungen des Proteingehalts von Haselnüssen in verschiedenen Handelsprodukten wie Nuß-Nougatcremes and Nußmus mit der Elektroimmunodiffusion nach Laurell wurde eine Abhängigkeit vom Röstgrad der Haselnüsse (Temperatur/Zeit) festgestellt. Bis 140 °C und 15–30 min Röstzeit ist der Einfluß der Röstung gering. Bei industriell gerösteten Haselnüssen werden normalerweise Temperaturen von 130 °C–135 °C nicht überschritten. Die Abnahme des Gehaltes an intaktem, nativem Protein lag zwischen 20–30%. Daher kann man bei der quantitativen Erfassung mit Umrechnungsfaktoren arbeiten, die zwischen 11,1 und 13,1 liegen. Bei handelsüblichen Röstungen ergibt sich daher ein durchschnittlicher Faktor von 12,1. Allerdings weisen die verschiedenen Varietäten von Haselnüssen unterschiedliche Proteingehalte von 9,6% bei griechischen bis zu 14,7% bei chinesischen Haselnüssen auf (jeweils bestimmt nach Laurell). Wiederauffindungsversuche ergaben bei NußNougatcremes und Nußmus zufriedenstellende Ergebnisse. Die erhaltenen Werte lagen innerhalb der Fehlergrenze oder knapp über dem Sollwert. Lediglich bei Verwendung von hocherhitzten Haselnüssen (160 °C/30 min) wird zu wenig Protein im Produkt gefunden. Diese Erzeugnisse sind allerdings an ihrem bitteren, adstringierenden Geschmack erkennbar und als vollwertige Nüsse auch im Sinne von § 17 des Lebensmittel-und Bedarfsgegenständegesetz kaum verwertbar.
    Notes: Summary When determining protein contents of hazelnuts in various commercial products such as nut-nougat-cremes and nut purée by electroimmuno-assay according to Laurell, values were found to be dependent on the roasting process of hazelnuts (temperature/time). Up to temperatures of 140 °C for 15–30 min, the influence of roasting was small. In case of industrially roasted hazelnuts, temperatures of 130–135 °C normally are not exceeded. The decrease of intact, native protein was found to be between 20 and 30%. Therefore, conversion factors ranging from 11.1 to 13.1 may be used for calculation: the average factor is 12.1. Indeed, the different sorts of hazelnuts of different origin have varying amounts of protein, ranging from 9.6% in case of Greek up to 14.7% in case of Chinese hazelnuts. The latter, however, are said to appear rarely on the market. Recovery tests with cremes and purées give satisfactory results. Values obtained were within the limit of error or only slightly exceeded the theoretical value. The only limiting factor is the use of high-heated nuts (160 °C/35 min). In these cases, too little protein is found in the products. However, these products easily may be recognized because of their bitter, astringent taste. These nuts can hardly be designated “high quality nuts”, which also is in agreement with § 17 of the German „Lebensmittel- and Bedarfsgegenständegesetz”.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 4
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    Springer
    European food research and technology 149 (1972), S. 98-99 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 5
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    Springer
    European food research and technology 156 (1974), S. 211-223 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Ein zur Untersuchung von Muskel- und Bindegewebsproteinen des Rindermuskelspost mortem entwickeltes Trennungsschema gestattet es, nach Zerkleinerung der Gewebe durch Differentialzentrifugieren und Separieren der cytoplasmatischen von den Strukturproteinen mit Hilfe von Feintrennungen durch Molekülsiebverfahren und Chromatographie die Proteine so weit wie möglich aufzutrennen unf gesondert näher zu untersuchen. Dabei wurde folgendes gefunden: 1. Myosin wird während der Lagerung in zwei Schritten abgebaut, 1. relativ langsam in 1 bis 5 Tagen, 2. hingegen rasch von 6 bis 7 Tagen. — 2. Beim Abbau können Spaltstücke isoliert und durch Peptidkarten, SH-Gruppenbestimmung, ATP-ase Aktivitätsbestimmung und Rekombinationsvermögen mit Aetin näher charakterisiert werden. Beträgt die Menge von gelfiltriertem reinem Myosin im frischen Muskel noch 22,0 mg/g, so nimmt sie nach 5 Tagen um 25% und nach 7 Tagen auf 0,5 mg ab. Der SH-Gruppengehalt nimmt von 7,7 auf 3,7 μmol SH auf 100 mg Protein und die ATPase-Aktivität auf die Hälfte des ursprünglich vorhandenen Gehalts ab. Ein weiteres, neu auftretendes Spaltstück mit geringerem Molgewicht wies eine ATPase-Aktivität von 1/3 des anderen Spaltstücks auf. — 3. Actomyosin bleibt bis zum 7. Tage unter Abspaltung geringer Anteile erhalten, verliert jedoch typische Eigenschaften wie z. B. die Fähigkeit zur Kontraktion bei ATP-Zugabe. Nach dem 5. Tage treten vermehrt freie Aminosäuren, Zucker und einige Peptide auf. — 4. Die Bindegewebsproteine ließen sich mit Hilfe einer Chromatographie auf Carboxymethylcellulose und einem Molekülsiebverfahren auf Sephadex G 200 mehr oder weniger deutlich trennen. Die Abnahme der in Harnstoff und Natriumborhydrid löslichen Fraktionen während der Fleischreifung deutet auf eine zunehmende Löslichkeit der Bindegewebsfraktionen in Essigsäure hin. Die Menge des hydroxyprolinhaltigen Bindegewebes beträgt weniger als die Hälfte. In anderen in Essigsäure löslichen Bindegewebsfraktionen konnte nach schonender Hydrolyse mit Ionenaustauscher als Zuckerbestandteile Galactose und Xylose identifiziert werden. Folgerungen für die Herstellung von Rindfleischkonserven werden im Zusammenhang mit den Ergebnissen des II. Teils gezogen werden.
    Notes: Summary A method is described to separate the muscle and connective tissue proteins of post mortem beef muscle; it was found that myosin relatively slowly degraded up to 5 days, but rapidly an the 6th and 7th day. Decomposition products could be isolated and characterized. Actomyosin was preserved up to 7 days; looses however typical properties; the connective tissue proteins were separated by chromatography and Sephadex G 200 columns, indicating an increased solubility of connective tissue fractions in acetic acid during aging.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 6
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    Springer
    European food research and technology 158 (1975), S. 9-20 
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung 1. Bei der Sinnenprüfung und nach dem Ergebnis der objektiven chemischen Untersuchung von langzulagernden Rindfleischkonserven in eigenem Saft erhielten die nach dem 4. Tage und nach dem 7. Tage nach dem Schlachten hergestellten Waren die beste Beurteilung, wobei die nach 7 Tagen hergestellte anfangs besser eingestuft wurde. Nach 2 Jahren Lagerzeit kehrte sich das Verhältnis um. 2. Als Vergleichware wurden auch Rindfleischkonserven aus den Herstellungsjahren 1958–1962 nach einer Lagerzeit von 5 und 9 Jahren untersucht. Sie erwiesen sich im Geschmack als leer. strohig, teilweise auch bitter. Eine aus Gefrierfleisch (alte Herstellungsart mit lange gelagertem Gefrierfleisch ohne Schockgefrieren) hergestellte Ware erwies sich als besonders unangenehm im Geschmack, der als adstringierend und seifig beschrieben wurde. 3. Eine Gelfiltration der Diffusate aus den oben angeführten Rindfleischkonserven ergab eine Trennung von mit Ninhydrin anfärbbaren Stoffen in 2 deutlich getrennte Gipfel (Fraktion 90–130 und 170–230). Die 1. Fraktion wies das typische Aroma einer erhitzten Fleischware auf, während die 2. einen ausgesprochen süßlichen parfümähnlichen Geruch und Geschmack in konzentrierter Form besaß. Nach Hydrolyse der 1. Fraktion wurde als Haupt-Zuckerkomponente Glucose, nach Spaltung der 2. Ribose neben anderen mit Anisidin-Phthalat anfärbbaren Stoffen gefunden. 4. Im Laufe der Lagerung nehmen die Stoffe des 1. Gipfels ständig ab, während die des 2. Gipfels nicht vollständig verschwinden. Diese 2. Substanzgruppe scheint für den anfänglichen Fleischgeschmack bei lang gelagerten Rindfleischkonserven verantwortlich zu sein. Eine ausgesprochene Haftung von Aromastoffen wie bei den Stoffen des 1. Gipfels ist jedoch nicht vorhanden. 5. Die Anfärbung der auf Peptidkarten aufgetrennten Peptide der unter 4. genannten Diffusate ergab mit Ninhydrin braun anfärbbare Stoffe, die konform mit dem Sinnenbefund während der Lagerung der Konserven verschwinden.
    Notes: Summary 1. By sensory analysis and according to results of objective chemical investigations meat cans sterilized at 120° C for long storage times were at best evaluated, if they were processed after the 4th and 7th day after slaughter. At first the 4th day; after 2 years the 7th day were preferred. 2. For comparison meat cans with long storage time of 5 and 9 years were analysed in the same manner. In taste these were empty, strawy, and partly bitter. Frozen meat which was processed according to old procedures (long stored without any shock freezing), was regarded, extremely unagrellable. The attributs were adstringend and soapy. 3. Gelfiltration of diffusates showed a separation in 2 main peaks. The first from fractions 90–130 had a typical aroma of a heated meat, after hydrolysis glucose was detected as main sugar component. The 2th peak from fractions 170–230 tasted more sweet with parfumlike odor, after hydrolysis ribose was detected besides other substances stained by anisidine phthalate. 4. During storage substances of peak 1 were reduced in contrast to peak 2 substances. The latter seemed to be responsible for the aroma and taste at beginning of eating, but no fixation at the tongue could be observed in contrast to the substances of the peak 1. 5. Staining of separated peptides — by electrochromatography — with ninydrin received from the diffusates of the meat cans showed some brown coloured peptides, which disappeared during storage. This was in good correlation with the results of sensory analysis.
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  • 7
    ISSN: 1438-2385
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Ein Zusatz von Kuhmilch zu Schaf-und/oder Ziegenmilch bzw. -käse kann nach Carbamylierung der Proteine durch Gegenstromelektrophorese auf Agarosegelen im Bereich von 0,1 bis 1 % als untere Grenze bei Milch bzw. von 0,1 bis 2% Kuhmilchkäse als untere Grenze bei Käse nachgewiesen werden. Hierzu wird ein spezifisches Antiserum gegen Rinder-Immunglobulin vom Typ G eingesetzt. Nur bei einer wesentlichen Überschreitung der üblichen Pasteurisationsbedingungen für Milch oder bei sehr starker Proteolyse während der Käsereifung kann ein sicherer Nachweis nicht gewährleistet werden.
    Notes: Summary The addition of cow milk to sheep or goat milk respectively — sheep or goat cheese can upon carbamylation of the proteins, be detected by counter current electrophoresis on agarose gel. Lower limits of detection are 0.1–1% in milk and 0.1–2% in cheese. To accomplish this an antiserum specific to bovine immunoglobulin type G is used. Only, when the usual pasteurisation conditions for milk have been substantially exceeded, or upon very strong proteolysis during ripening of the cheese, certain detection cannot be guaranteed.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 8
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 290 (1978), S. 389-416 
    ISSN: 1618-2650
    Keywords: Nachw. von Masthilfsmitteln in Lebensmitteln ; überblick
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Nach Extraktion der Stoffe (Androgene, Gestagene, Progesteronderivate, Oestrogene und Isoflavone) aus Lebensmitteln mit geeigneten Lösungsmitteln, werden die Lösungen nach enzymatischer Hydrolyse/Solvolyse über eine Merckogel 6000 (neue Bezeichnung: Fractogel PVA 6000)® SÄule1 gereinigt. Die nachfolgende flüssig-chromatographische Trennung über Sephadex LH 20®2 [16] erlaubt eine Isolierung von Progesteronderivaten von den Androgenen mit Gestagenen und von den Oestrogenen mit Isoflavonen. Letztere können aus der Tierfütterung stammen. Die einzelnen Verbindungen werden dann entweder als O-Pentafluorbenzyloxime mit GC/ECD (im Falle der Progesteronderivate) bzw. Ketosteroide [25] oder als SilylÄther im Falle der phenolischen Oestrogene (Steroide und Stilbene) und Ketosteroide mit der GC/FID nachgewiesen. Eine Bestimmung von Oestrogenen ist auch nach Kupplung mit „Fast Dark Blue® Salz“3 als Azofarbstoff [41] auf Dünnschichtplatten (Nanoplatten) möglich. Die Nachweisgrenze liegt bei Oestrogenen bei 1 ng, bei den Pentafluorderivaten (Ketosteroide) im pg-, bei den Progesteronderivaten im ng-Bereich. Für die DC-Auswertung mu\ ein empfindliches Densitometer (Zeiss, Oberkochen, BRD oder Vernon, Vitry/Seine, Frankreich) zur Verfügung stehen. Isoflavone werden nach Auftrennung auf DC-Platten (Polyamid-Cellulose) mit Sprühreagentien sichtbar gemacht [36] und durch Messung im UV-Licht bzw. IR-Spektren identifiziert. Die Nachweisgrenze liegt hier im Mikrogrammbereich.
    Notes: Summary After extraction of substances from the food (androgens, gestagens, progesterone derivatives, estrogens and isoflavones) the solutions are purified after enzymatic hydrolysis/solvolysis on a Merckogel 6000®1 permeation column. The following liquid chromatographic separation on Sephadex LH 20®2 [16] allows an isolation of anabolics (progesterone derivatives) from the androgens together with the gestagens and of the estrogens together with the isoflavones. The latter compounds may occur from the feeding of slaughter animals. The single compounds were detected either as O-pentafluorobenzyl oximes [25] in the case of progesterone derivatives by gas chromatography/ECD or as silyl ether in the case of androgens and estrogens by gas chromatography/FID. Estrogens are also determined by coupling with Fast Dark Blue R-Salt to an azo-dye®3 [41] and separated on TLC or better high-performance thin-layer plates (nano-TLC). Isoflavones are separated on polyamide-cellulose layers, detected by spraying with different reagents [36] and measured by UV absorption or by gas chromatography as silyl ethers. The detection limit of the azo compounds is 1 ng using a sensitive densitometer (Zeiss, Oberkochen/Germany or Vernon, Vitry/Seine, France), the limit for the pentafluoro derivatives is in the pg-range (androgens) resp. ng-range (progesterone derivatives).
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 9
    Electronic Resource
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    Springer
    Fresenius' Zeitschrift für analytische Chemie 317 (1984), S. 599-600 
    ISSN: 1618-2650
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Chemistry and Pharmacology
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 10
    ISSN: 0173-0835
    Keywords: Chemistry ; Biochemistry and Biotechnology
    Source: Wiley InterScience Backfile Collection 1832-2000
    Topics: Biology , Chemistry and Pharmacology
    Notes: The identification of turkey meat in food products has been accomplished using specific antisera against turkey troponin T. This protein (Mr 37 000) was extracted from fresh muscle tissue and isolated by a procedure that included free-flow electrophoresis as final fractionation step. Preparations of troponin T with purities of more than 95 % were applied as antigen in the immunization of rabbits. Several standard immunological techniques were used to determine additions of turkey meat in food products heated to different temperatures (including roasting temperature). That way, it was possible to also detect additions of chicken meat on the basis of a partial identity between troponins T from turkey and chicken muscle.
    Additional Material: 6 Ill.
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