ISSN:
1438-2385
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Process Engineering, Biotechnology, Nutrition Technology
Notes:
Zusammenfassung 1. Zur Bestätigung früher gemachter Beobachtungen über die Bindung von Lactoflavin an Proteine wurden verschiedene Faser-Eiweißstoffe aus Muskel von Pferd und Gans auf ihre Aufnahmefähigkeit gegenüber Vitamin B2 untersucht. Es ergab sich, daß neben reiner Adsorption vor allem Lösungsvorgänge eine wesentliche Rolle bei der Flavinaufnahme durch Proteine spielen. Bei sehr geringen Flavinkonzentrationen zeigen sich anomale, wahrscheinlich durch Quellungseinflüsse hervorgerufene Erscheinungen. Eine geeignete Versuchsanordnung wird beschrieben, um diese Quellungseinflüsse festzustellen und auszuschalten. 2. Abgabeversuche aus flavingesättigter Muskelfaser in wässeriger Lösung zeigten, daß die Abtrennung des absorbierten Farbstoffes weitgehend reversibel zur Aufnahme verläuft. In Aceton-Wassergemischen tritt diese Elution ungleich rascher ein. 3. Einep H-Abhängigkeit der Flavinaufnahme durch Protein konnte unter den angewandten Versuchsbedingungen nur bei der Flockung (Hitzedenaturierung) wässeriger, flavinhaltiger Proteinlösungen festgestellt werden. 4. Enteiweißungsversuche an Protein-Flavinlösungen ergaben, daß bei Eiweißflockung (durch Wolframat, Zinksulfat und Trichloressigsäure) sowohl Bodenkörper wie enteiweißte Lösung in vielen Fällen beträchtliche Mengen Flavin enthalten, die bei weiterer Untersuchung beider Phasen zu Störungen Anlaß geben können. 5. Die Wichtigkeit derartiger unspezifischer Bindungserscheinungen für Transport und Umsatzmöglichkeit des Lactoflavins im Organismus, für den B2-Gehalt von Lebensmitteln und “vitaminfreien” Diäten, für die zuverlässigkeit biologischer Wertung von Eiweißstoffen wird schließlich für analytische Untersuchungen auf dem Flavingebiet wird besprochen.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01671904
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