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  • 1
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    Springer
    Cellular and molecular life sciences 26 (1970), S. 731-731 
    ISSN: 1420-9071
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology , Medicine
    Notes: Summary Yeasts of the genusSaccharomyces are able to decompose L-malic acid partially, during and after fermentation, whereby ethanol and carbon dioxide are the end products. The decarboxylation of malic acid by yeast can be achieved with resting cells and cell free extracts.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
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    Springer
    Archives of microbiology 72 (1970), S. 60-67 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Die Konzentration an Acetaldehyd im Medium während der anaeroben Vergärung von Glucose durch Saccharomyces cerevisiae weist in der logarithmischen Wachstumsphase die höchsten Werte auf. Die Induktion der Pyruvatdecarboxylase durch Glucose fördert die Akkumulation von Acetaldehyd, der ins Medium diffundiert. Hefestämme, die unterschiedlich viel Acetaldehyd bilden, unterscheiden sich in ihren Pyruvatdecarboxylaseaktivitäten. Diese engen Beziehungen zwischen Pyruvatdecarboxylase und Acetaldehydproduktion deuten auf die Kontrollfunktion der Pyruvatdecarboxylase bei der Acetaldehydakkumulation hin. Höhere Aktivitäten der Alkoholdehydrogenase verringern die Acetaldehydakkumulation, wodurch sich ein Hinweis auf die Rolle dieses Enzyms bei der Regulation der Acetaldehydkonzentration ergibt.
    Notes: Summary During fermentation of glucose by Saccharomyces cerevisiae maximum acetaldehyde production coincides with maximum pyruvate decarboxylase activity in the logarithmic phase of growth. The stimulation of this enzyme by high glucose levels leads to an increased formation of acetaldehyde, which diffuses into the medium. Yeast strains, which produce varying amounts of acetaldehyde also exhibited varying pyruvate decarboxylase activities. The close relationship between pyruvate decarboxylase activity and acetaldehyde production suggests a control function of the enzyme in acetaldehyde accumulation. Apart from pyruvate decarboxylase higher activities of alcohol dehydrogenase show the reversed influence on aldehyde concentration, thus demonstrating the role of alcohol dehydrogenase in aldehyde production.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 3
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    Springer
    Archives of microbiology 76 (1971), S. 299-307 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Die Bildung von flüchtigen Gärungsnebenprodukten durch Milchsäurebakterien wurde gaschromatographisch durch Analyse des Dampfraumes über den Kulturlösungen und Analyse von Ätherextrakten untersucht. Da von den meisten Substanzen nur sehr geringe Mengen gebildet werden, war es wegen des Vorkommens störender Substanzen in den Medien erforderlich, zur Kultur der Organismen synthetische Nährlösungen zu verwenden. In den Kulturlösungen der 3 homofermentativen Milchsäurebakterien Lactobacillus plantarum, Pediococcus cerevisiae und P. pentosaceus wurden nur Acetaldehyd, Acetoin, Diacetyl, sowie Spuren von 2- oder 3-Methyl-1-butanol, Isobutanol und 2 nicht identifizierte Substanzen gefunden. Bei den heterofermentativen Arten Lactobacillus brevis und Leuconostoc oenos wurde (neben Äthanol) zusätzlich die Bildung von sehr geringen Mengen von Propanol, i-Propanol, Essigsäureäthylester, n-Hexanol, 2,3-Butandiol, n-Octanol, n-Nonanol (oder Phenylacetaldehyd) und einiger weiterer Verbindungen nachgewiesen.
    Notes: Summary The formation of volatile by-products of fermentation by several strains of lactic acid bacteria was investigated by gas liquid chromatography. Since only very small amounts of volatile compounds were formed, the synthetic media used for the growth of the bacteria had to be stripped by vacuum distillation from substances interfering with the analysis. The culture solutions were analysed by gas chromatography using both the head-space-technique and extraction with ethyl ether. The homofermentative species Lactobacillus plantarum, Pediococcus pentosaceus, and P. cerevisiae were found to form small amounts of acetaldehyde, acetoin, diacetyl and traces of 2- or 3-methyl-1-butanol, isobutanol and two compounds that were not identified. In the culture solutions of the heterofermentative species L. brevis and Leuconostoc oenos a greater number of substances could be detected. These bacteria formed, besides ethanol and the products of the homofermentative organisms, small amounts of propanol, isopropanol, ethylacetate, n-hexanol, 2,3-butandiol, n-octanol and a few unidentified compounds.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 4
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    Springer
    Archives of microbiology 91 (1973), S. 183-202 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung 1. Das “Malatenzym” von induzierten Zellen von Lactobacillus plantarum B 38 wurde bis zu einer spezifischen Aktivität von 170 u/mg Protein und von Leuconostoc mesenteroides 99 bis zu 17,5 u/mg angereichert. 2. Durch Gelfiltration, Chromatographie an Hydroxylapatit sowie Disk-Elektrophorese wurden aus L. plantarum Präparate gewonnen, die frei von Lactat-Dehydrogenase waren. 3. Für das “Malatenzym” aus L. plantarum wurde ein Molekulargewicht von 150 000 und für das Enzym aus Lc. mesenteroides von 130 000–140 000 ermittelt. Das Malatenzym (E.C. 1.1.1.38) aus Schizosaccharomyces pombe hat ein Molekulargewicht von 120 000–130 000. 4. Gereinigte Präparate von Malatenzym aus L. plantarum, die keine L-Lactat-Dehydrogenase enthielten, setzten L-Äpfelsäure bei Gegenwart von NAD und Mangan quantitativ zu L-Lactat und CO2 um. Oxalessigsäure wird auch bei Abwesenheit von NAD decarboxyliert. Brenztraubensäure wird bei Gegenwart von NADH2 nicht hydriert, aus Oxalessigsäure entsteht mit NADH2 nur Brenztraubensäure, keine Milchsäure. 5. Die Umsetzung von L-Malat zu L-Lactat erfolgt auch bei Gegenwart eines großen Überschusses von Semicarbazid; Pyruvat kann nicht als Zwischenprodukt abgefangen werden. 6. Harnstoff und Guanidin bewirken eine reversible Inaktivierung von Malatenzym aus L. plantarum. 7. Es wird vermutet, daß es sich bei dem “Malatenzym” von L. plantarum und Lc. mesenteroides, dessen Hauptreaktion die NAD-abhängige Decarboxylierung von L-Äpfelsäure zu L-Milchsäure ist, entweder um einen nicht trennbaren, funktionell einheitlichen Komplex aus 2 Enzymkomponenten oder um ein einziges Proteinmolekül handelt.
    Notes: Summary 1. The “malic enzyme” was partially purified from induced cells of Lactobacillus plantarum B 38 and Leuconostoc mesenteroides 99. Specific activities of 170 or 17.5 u/mg protein respectively were obtained by precipitation with manganese chloride and protamine sulphate, chromatography on Sephadex and hydroxyapatite. 2. Fractions containing “malic enzyme” without lactate dehydrogenase were obtained from L. plantarum by gel filtration, chromatography with hydroxyapatite or disc-electrophoresis. 3. The molecular weights of the “malic enzyme” of L. plantarum and Lc. mesenteroides were 150 000 and 130 000–140 000 respectively. The NAD: L-malate oxido-reductase, decarboxylating (E.C. 1.1.1.38) of Schizosaccharomyces pombe was found to have a molecular weight of 120 000–130 000. 4. Partially purified “malic enzyme” from L. plantarum, that contained no L-lactate dehydrogenase, converts L-malate in the presence of NAD and manganese to L-lactate and carbon dioxide quantitatively. Oxaloacetic acid is decarboxylated in the absence of NAD. Pyruvate is not reduced to lactate with NADH2; oxaloacetic acid is converted to pyruvate, not to lactate in the presence of NADH2. 5. The enzyme forms L-lactate from L-malate in the presence of large amounts of semicarbazide; pyruvate is no intermediate of the reaction. 6. Urea and guanidin inactivate “malic enzyme” from L. plantarum reversibly. 7. The main reaction of malic “enzyme” from L. plantarum or Lc. mesenteroides is the quantitative decarboxylation of L-malate to L-lactate. It is assumed that this enzyme consists either of an unseparable, uniform complex composed of two enzyme components or of a single protein molecule.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 5
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    Springer
    Archives of microbiology 96 (1974), S. 329-339 
    ISSN: 1432-072X
    Keywords: Malic Enzyme ; Malo-Lactic Enzyme ; Lactobacillus casei ; Streptococcus faecalis ; Lactic Acid Bacteria
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung 1. Bei drei Stämmen vonLactobacillus casei, die auf Äpfelsäure als C-Quelle wuchsen, wurde durch Kultur mit Äpfelsäure entweder Malatenzym oder durch Kultur mit Äpfelsäure und Glucose Malo-Lactat-Enzym induziert. Zwei Stämme vonStreptococcus faecalis bildeten nur Malatenzym,Streptococcus lactis, der Glucose zum Wachstum braucht, nur Malo-Lactat-Enzym. 2. Durch aufeinanderfolgende Induktion wurden Zellen vonLactobacillus casei M40 mit Malatenzym und Malo-Lactat-Enzym erhalten. 3. Malatenzym und Malo-Lactat-Enzym unterscheiden sich im Induktionsverhalten, im pH-Optimum, in der Affinität zum Substrat, in den Endprodukten und im Molekulargewicht.
    Notes: Abstract 1. Malic enzyme was induced by malic acid and malo-lactic enzyme was induced by malic acid and glucose in cells of three strains ofLactobacillus casei that were able to grow on malate as carbon source. Two strains ofStreptococcus faecalis formed malic enzyme only, whereas only malo-lactic enzyme was formed by a glucose requiring strain ofStreptococcus lactis. 2. Given sequential induction, cells ofLactobacillus casei M40 were found to contain malic enzyme and malo-lactic enzyme simultaneously. 3. Malic enzyme and malo-lactic enzyme have been separated by chromatography on Sephadex G-200. These two enzymes have a different pH optimum, different affinities for substrates, form different end products from malate, and have molecular weights of 120000 and 150000 daltons respectively.
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  • 6
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Während der aeroben Vergärung von Glucose wurde die Konzentration von Acetaldehyd im Gärmedium über den gesamten Gärablauf bei mehreren Stämmen von Saccharomyces cerevisiae verfolgt. Die Aldehydkonzentration weist bei Glucosekonzentrationen zwischen 5 und 20% zwei Maxima auf. Damit ist der Konzentrationsverlauf von Acetaldehyd aerob wesentlich anders als bei der anaeroben Gärung, mit nur einem meist niedrigen Maximum. 10-3 M Azid hemmt die Bildung von Acetaldehyd ganz oder weitgehend. Das deutet auf die Funktion bzw. Synthese der Cytochrome, die in Gegenwart von Sauerstoff offensichtlich auch bei hohen Glucosekonzentrationen nicht vollständig reprimiert werden. Der durch die Atmung bedingte Wasserstoffabfluß führt zu höheren Aldehydkonzentrationen. Der in der logarithmischen Wachstumsphase vorwiegend fermentative Stoffwechsel überlagert mit seiner starken Wasserstoffproduktion die Atmung, was zum Auftreten von zwei Aldehydmaxima führt. Die Regulation der Acetaldehydbildung während der aerohen Gärung wird eingehend diskutiert und zeigt, daß Acetaldehyd als Indicator für die Induktion und Funktion der Atmungsenzyme geeignet ist.
    Notes: Summary During fermentation of glucose by the yeast Saccharomyces cerevisiae small amounts of acetaldehyde are formed. Anaerobically, acetaldehyde accumulates in the medium, showing only one maximum of ca. 10–30 mg/l in the logarithmic growth phase. During aerobic fermentation, acetaldehyde is formed in higher amounts (160 mg/l) and two maxima are observed. Both maxima appear in glucose concentrations varying from 5–20%. The addition of azide, which inhibits respiration results in a loss of acetaldehyde production. Therefore it is assumed, that the enzymes of the respiratory chain are involved in the formation of acetaldehyde and that acetaldehyde production is caused by induction and function of cytochromes under the influence of oxygen. Various yeast strains differ in their ability of acetaldehyde production. The characteristic appearance of two aldehyde maxima is explained by exceeding hydrogen production in the logarithmic phase of growth, where the fermentation suppresses the influence of respiration on aldehyde production. The regulation of the formation of acetaldehyde during aerobic fermentation is thoroughly discussed showing that acetaldehyde can serve as an indicator for the activity of respiration enzymes in yeast.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 7
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    Springer
    Archives of microbiology 87 (1972), S. 149-164 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung 1. Hefen der Gattung Saccharomyces setzen während und nach Beedigung der alkoholischen Gärung l-Äpfelsäure um, wobei die Umsetzung von etwa 5 bis zu 40% bei einzelnen Stämmen variiert. 2. Luftsauerstoff begünstigt die Säureumsetzung durch Förderung des Wachstums; denn es besteht eine Proportionalität zwischen Zellmasse und Äpfelsäureabbau. 3. Als Endprodukte des Äpfelsäuremetabolismus wurden bei ruhenden Hefezellen Kohlensäure und Äthanol nachgewiesen. Bilanzversuche ergaben, daß aus 1 Mol l-Äpfelsäure 2 Mole Kohlensäure und 1 Mol Äthanol gebildet werden. Das gleiche Ergebnis wurde bei entsprechenden Versuchen mit U-14C markierter l-Äpfelsäure erhalten. 4. Mit zellfreien Extrakten konnte l-Äpfelsäure decarboxyliert werden, wenn eine genügend große Proteinmenge verwendet und dem Reaktionsgemisch NAD (bzw. NADP) und Mn++ zugesetzt wurden. 5. Als Endprodukte waren, wie bei ruhenden Zellen, CO2 und Äthanol im molaren Verhältnis 2:1 nachzuweisen, wenn eine aktive Pyruvat-Decarboxylase in den Extrakten vorhanden war. Bei deren Fehlen kam es zur Bildung von Pyruvat. Versuche mit einem Zusatz von Semicarbazid ergaben, daß Oxalessigsäure nicht als Zwischenprodukt auftritt. 6. Die Versuchsergebnisse lassen darauf schließen, daß Hefen der Gattung Saccharomyces l-Äpfelsäure mit einem Malatenzym [l(-)-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend (E.C. 1.1.1.38 oder 40)] zu Brenztraubensäure umsetzen, die unter Einwirkung von Pyruvat-Decarboxylase und Alkohol-Dehydrogenase CO2 und Äthanol ergibt.
    Notes: Summary 1. Yeasts of the genus Saccharomyces were found to decompose malic acid during and after the fermentation of sugar. The decomposition of malic acid is always incomplete and varies among the 300 strains investigated, the variation being ca. 5 to 40% of the acid in the medium. 2. The amount of acid decomposed is proportional to the cell mass formed, indicating thereby that aeration promotes the decomposition of malic acid. 3. Resting cells of S. cerevisiae metabolise malic acid to ethanol and CO2. Quantitative determinations of the fermentation balance and experiments with uniformly labelled malic acid confirmed that 2 moles of CO2 and 1 mole of ethanol are formed from every mole of malic acid decomposed. 4. Cell-free extracts that decarboxylate malic acid were prepared from S. cerevisiae. Because of the low activity of the enzyme a large amount of protein had to be used and the addition of NAD (or NADP) and Mn++ to the reaction mixture was essential. 5. Ethanol and carbon dioxide in a molar ratio of 1:2 were the end products of the reaction when the enzyme preparation contained pyruvate decarboxylase. An inactivation of this enzyme led to the formation of pyruvate from malate. Oxaloacetic acid could be excluded as an intermediate, as the oxidative decarboxylation of malate was not affected by the presence of semicarbazide. 6. The results indicate that S. cerevisiae decomposes malic acid to pyruvic acid by a malic enzyme [l(-)-malate: NAD(P) oxidoreductase, decarboxylating, E.C. 1.1.1.38 or 40). Thus pyruvate is converted to ethanol and CO2 by the successive actions of pyruvate decarboxylase and alcohol dehydrogenase.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 8
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    Springer
    Archives of microbiology 82 (1972), S. 219-239 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung Von 78 verschiedenen Stämmen der Gattungen Pediococcus, Leuconostoc und Lactobacillus vermochten vier Stämme der Species L. plantarum und ein Stamm von L. brevis Weinsäure umzusetzen. Bei beiden Organismen ist das Weinsäure abbauende Enzymsystem induzierbar. Die Induktion wird bei L. plantarum durch Glucose, nicht aber durch das ebenfalls vergärbare Mannit gehemmt. Mit ruhenden Zellen und zellfreien Extrakten wurden die Endprodukte des anaeroben Weinsäureabbaus bestimmt. Infolge der Instabilität der Enzyme konnte nur mit Rohextrakten gearbeitet werden. Je Mol Weinsäure werden von L. plantarum 1,5 Mol CO2, 0,5 Mol Essigsäure und 0,5 Mol d,l-Milchsäure, von L. brevis 1,33 Mol CO2, 0,67 Mol Essigsäure und ca. 0,3 Mol Bernsteinsäure gebildet. Oxalessigsäure wurde bei beiden Organismen als Zwischenprodukt nachgewiesen. Die Umsetzung von Weinsäure durch zellfreie Rohextrakte wird durch NAD oder NADH2 gefördert; ein Überschuß von NADH2 verhindert oder verringert die CO2-Entwicklung und führt zur vermehrten Bildung von Milchsäure oder Bernsteinsäure. Zum Nachweis des Abbauweges wurde eine Reihe von möglichen Zwischenprodukten untersucht. Danach ergibt sich für den Abbau der Weinsäure durch das homofermentative Milchsäurebakterium L. plantarum folgender Reaktionsverlauf: Nach Dehydratisierung von Weinsäure zu Oxalessigsäure (Weinsäure-Dehydratase) wird diese quantitativ zu Brenztraubensäure decarboxyliert (Oxalessigsäure-Decarboxylase). Die Hälfte der Brenztraubensäure wird — wahrscheinlich durch das Pyruvat-Dehydrogenase-System — zu CO2 und Essigsäure oxydiert, die andere Hälfte der Brenztraubensäure wird zu Milchsäure (Lactat-Dehydrogenase) reduziert. Der Weinsäureabbau durch den heterofermentativen L. brevis zeigt folgenden Reaktionsverlauf: Die durch Dehydratisierung entstandene Oxalessigsäure wird zu zwei Drittel zu Pyruvat decarboxyliert (spontan oder Oxalessigsäure-Decarboxylase). Pyruvat wird quantitativ zu Essigsäure und CO2 oxydiert. Das restliche Drittel Oxalessigsäure wird über Äpfelsäure, Fumarsäure zu Bernsteinsäure reduziert. Das Weinsäure abbauende System des homofermentativen Stammes (L. plantarum) unterscheidet sich im Reaktionsablauf, in der Sauerstoffempfindlichkeit, der Einwirkung von 2-Mercapto-äthanol, dem Einfluß von Glucose, der Stereospezifität und dem pH-Optimum der zellfreien Extrakte von demjenigen des heterofermentativen L. brevis.
    Notes: Summary The decomposition of tartrate was only observed in four strains of Lactobacillus plantarum and one strain of L. brevis among 78 different strains of lactic acid bacteria of the genera Pediococcus, Leuconostoc and Lactobacillus. The enzyme decomposing tartrate is inducible in both organisms. In L. plantarum the induction is prevented by glucose but not by mannitol. The endproducts of the anaerobic metabolism of one mol of tartrate were 1.5 mol CO2, 0.5 mol acetic and 0.5 mol lactic acid with L. plantarum and 1.33 mol CO2, 0.67 mol acetic acid and 0.3 mol succinic acid with L. brevis when resting cells or cell free extracts were used. As the enzymes were very unstable, no substantial purification could be achieved; dialysis, gel chromatography or precipitation with ammonium sulphate led to rapid inactivation. Therefore crude extracts had to be used for the investigation of the enzymatic mechanism. NAD or NADH2 are essential for the decomposition of tartrate. However, a large surplus of NADH2 reduces or prevents the production of CO2 by cell free extracts and results in an increased formation of lactic or succinic acid, depending on the organism. Oxalacetic acid could be proven to be an intermediate metabolite. Using possible intermediates of the pathway of tartrate decomposition, the following sequences of reactions were demonstrated. In the homofermentative lactic acid bacterium L. plantarum tartrate is converted to oxalacetic acid (by tartrate dehydrase) which is decarboxylated to pyruvic acid (by oxalacetic decarboxylase). Half of the pyruvate is oxidised to CO2 and acetic acid (probably by the pyruvic-dehydrogenase-system), the other half of pyruvic acid is reduced to lactic acid (by lactate dehydrogenase). In the heterofermentative L. brevis tartrate is also converted to oxalacetic acid, but only two thirds of the oxalacetic acid are decarboxylated to pyruvic acid (spontaneously or by oxalacetic decarboxylase), the remaining third of oxalacetic acid is reduced to succinic acid via malic and fumaric acids. Pyruvic acid is completely oxidised to acetic acid and CO2. — The tartrate decomposing systems of the homofermentative strain (L. plantarum) and the heterofermentative strain (L. brevis) differ in the metabolic pathway, the inactivation by oxygen, the effect of 2-mercaptoethanol, the influence of glucose, the stereospecifity, and the pH-optimum.
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  • 9
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    Springer
    Archives of microbiology 89 (1973), S. 223-231 
    ISSN: 1432-072X
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung 1. Aus Saccharomyces cerevisiae St. 79 konnte durch Protamin-und Ammoniumsulfatfällung sowie durch Chromatographie an DEAE-Cellulose ein Malatenzym [l-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend, E.C. 1.1.1.38 oder 40] angereichert und von Malat-Dehydrogenase (l-Malat: NAD Oxidoreduktase, E.C. 1.1.1.37) weitgehend abgetrennt werden. 2. Neben Mn++-Ionen benötigt das Malatenzym der Hefe NAD oder NADP, bei einem optimalen pH-Wert von 7,5. Es ist spezifisch für l-Malat, d-Malat wird nicht umgesetzt. Die Enzympräparate decarboxylierten Oxalessigsäure bei Abwesenheit von NAD. 3. Die K m Werte von Malatenzym sind für l-Malat 5 · 10-2 M, für NAD 5 · 10-4 M und für Mangan 1,4 · 10-4 M. 4. Ein Zusatz von Phosphoenolpyruvat ergab eine Aktivierung des Malatenzyms im Bereich niedriger Substratsättigung.
    Notes: Summary 1. A “malic” enzyme [l-malate: NAD(P)oxidoreductase, decarboxylating; E.C. 1.1.1.38 or 40] was isolated from Saccharomyces cerevisiae strain 79 by precipitation with protamine sulphate, precipitation with ammonium sulphate, and chromatography on DEAE-cellulose. The “malic” enzyme was partially separated from malate dehydrogenase (l-malate: NAD oxidoreductase E.C. 1.1.1.37). 2. The “malic” enzyme activity depended on the presence of Mn++-ions and reacted with NAD or NADP. The pH-optimum was pH 7.5. The enzyme preparations decarboxylated oxaloacetate in the absence of NAD; d-malate was not decomposed. 3. The K m values of the malic enzyme from this strain of S. cerevisiae were 5·10-2 M for l-malate, 5·10-4 M for NAD, and 1.4·10-4 for manganese. 4. Phosphoenolpyruvate activated the “malic” enzyme at low concentrations of the substrate, l-malate. Several other possible activators were found ineffective.
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  • 10
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Archives of microbiology 100 (1974), S. 243-252 
    ISSN: 1432-072X
    Keywords: Saccharomyces cerevisiae ; Carbon Monoxide Trace-Measurement ; 14C-Glucose ; CO Production ; Atmospheric Cycle of Trace Gases
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Biology
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung 1. Mit einer empfindlichen Analysenmethode, die auf die Reaktion CO+HgO→CO2+Hg basiert und den CO-Gehalt auf Grund der Absorption des freigesetzten Hg bei 2537 Å ermittelt, wurden im Gasraum über wachsenden Kulturen von Saccharomyces cerevisiae, S. oviformis, Escherichia coli, Aerobacter aerogenes, Pseudomonas spec. und Lactobacillus brevis 0.4–2.6 ppm CO nachgewiesen. Bei Lactobacillus arabinosus, Bacillus cereus var. mycoides und Aspergillus niger war eine CO-Bildung nicht meßbar. 2. Bei S. cerevisiae war die CO-Bildung bei Konzentrationen von 10–50 g Glucose pro Liter Medium am größten. Außerdem wurde die CO-Bildung proportional zum anfänglichen Sauerstoffgehalt im Gasraum über den Kulturen gefördert. 3. Mit 14C-markierter Glucose wurde nachgewiesen, daß CO aus Glucose entsteht. 4. Die CO-Bildung der untersuchten Mikroorganismen ist so gering, daß sie keine Bedeutung für den Kreislauf dieses Spurengases in der Atmosphäre hat.
    Notes: Summary 1. Growing cultures of Saccharomyces cerevisiae, S. oviformis, Escherichia coli, Aerobacter aerogenes, Pseudomonas spec. and Lactobacillus brevis produce trace amounts of CO (0.4–2.6 ppm) that can be detected in the gas space above the cultures using a sensitive analytical method based on the reaction CO+HgO→CO2+Hg. The liberated Hg is quantitatively measured by atomic absorption at 2537 Å. No CO could be detected above cultures of Lactobacillus arabinosus, Bacillus cereus var. mycoides and Aspergillus niger. 2. The maximum CO production by Saccharomyces was obtained with concentrations of 10–50 g glucose per liter medium. The amount of CO formed increased with the oxygen concentration in the gas space above the cultures. 3. Using 14C-glucose it was shown that S. cerevisiae forms CO from glucose. 4. The formation of CO by the microorganisms investigated is very small. The ratio of CO/CO2 produced is much smaller than in environmental air. Therefore it can be concluded that the production of CO by these microorganisms has probably no significance for the atmospheric cycle of this trace gas.
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