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  • 1965-1969  (8)
  • 1
    Electronic Resource
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    Springer
    Journal of molecular medicine 43 (1965), S. 27-30 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary The normal urinary excretion of ketopentoses during a period of 12 hrs is found to be in the range of 1 to 7 mg. The direct colorimetric assay of ketopentoses in the urine with cysteine-carbazol gives to high values due to unidentified cysteine-carbazol positiv material. Only by column chromatography and paper chromatography reliable data can be obtained. After intravenous injection of 20 g xylitol only in 5 out of 9 cases a slight increase in ketopentose excretion can be found. After oral administration of 20 g D-xylose there is a roughly 100fold increase in ketopentose excretion, consisting of D-xylulose and ribulose. It is assumed that this increase in ketopentose excretion is the result of an inhibition of transketolase by xylose. Frl.Käthe Wagner danken wir für stets zuverlässige technische Assistenz.
    Notes: Zusammenfassung Die Ausscheidung an Ketopentosen im normalen 12 Std-Harn liegt in der Größenordnung von 1–7 mg. Eine direkte quantitative Bestimmung dieser Ketopentosen mit der Cystein-Carbazol-Reaktion ist nicht möglich, da durch nichtidentifizierte Cystein-Carbazolpositive Substanzen zu hohe Werte vorgetäuscht werden. Nur Säulenchromatographie und papierchromatographische Analyse kann zuverlässige Werte liefern. Nach intravenöser Belastung mit 20 g Xylit wird bei 5 von 9 Fällen ein geringfügiger Anstieg der Ketopentose-Ausscheidung gefunden. Nach oraler Belastung mit 20 g D-Xylose steigt die Ketopentose-Ausscheidung im Harn auf etwa das 100fache der Norm an. Es handelt sich um D-Xylulose und Ribulose. Als Ursache für diese vermehrte Ausscheidung an Ketopentosen wird eine Hemmung der Transketolase durch Xylose angenommen.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 2
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Four different proteines, humane — and bovine albumine, bovine gamma-globuline and ovalbumine were irradiated in aqueous solution with 0,1—30 Mrad in an electron accelerator typevan de Graaf. From these treated proteines we determined the Michaelis-constants of pepsine and trysine according toLineweaver andBurk. Up to the dosis of 5 Mrad we found with humane and bovine albumine a decrease of the constants of both encymes, increasing the dosis of radiation the constant ascended. In contrast of these results, the constants of pepsine and trypsine increased with bovine gamma globuline and ovalbumine as early as the dosis of 0,1 Mrad. Moreover we analysed the fragments of the irradiated proteines formed by hydrolysis with pepsine by agarelectrophoresis and chromatography on Sephadex G 25. With humane and bovine Albumine we found up to the dosis of 5 Mrad an increase of low-molecular fragments, they decreased after treatment with 10–30 Mrad. The bovine gamma globuline show a decrease of the low molecular fragments in favour of the non hydrolysed proteine at the dosis of 1 Mrad.
    Notes: Zusammenfassung Vier verschiedene Proteine, Human- und Rinderalbumin, γ-Globulin vom Rind und Ovalbumin wurden in wäßriger Lösung im Elektronenaccelerator nachvan de Graaf mit 0,1 bis 30 Mrad bestrahlt. Von den so verschieden behandelten Eiweißen untersuchten wir die Michaelis-Konstanten des Pepsins und Trypsins nachLinewaever undBurk. Bei dem Human- und Rinderalbumin kommt es bis zu einer Strahlendosis von 5 Mrad zu einem Abfall derK m -Werte beider Enzyme, bei höheren Dosen zu einem deutlichen Anstieg. Bei dem γ-Globulin und Ovalbumin steigen schon bei 0,1 Mrad die Michaelis-Konstanten an. Daneben untersuchten wir agarelektrophoretisch und chromatographisch an Sephadex G 25 die durch Pepsin entstandenen Bruchstücke der einzelnen Proteine. Dabei kommt es beim Human- und Rinderalbumin bei niederen Strahlendosen zu einer Zunahme der niedermolekularen Fragmente, bei höheren Dosen nehmen sie ab. Bei dem γ-Globulin sehen wir schon bei 1 Mrad eine Abnahme der hydrolysierten Bruchstücke zugunsten des nicht gespaltenen Eiweißes.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 3
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Journal of molecular medicine 46 (1968), S. 106-108 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary L-Chains of normal gamma-G-globulin can be seperated on CM-Sephadex in two fractions, called L A and L B , which occure in a constant ratio. Both fractions gave an immunoprecipitate with anti L-lambda and anti L-kappa serum. Each fraction yields on polyacrylamid-discelektrophoresis three protein bonds. L-chains prepared from gamma-G-myelomproteins show on CM-Sephadex different elution pattern: a) Increase of the fraction L A consisting mostly of the kappa or lambda typ. b) Increase of the L A fraction consiting only of the kappa typ or c) Equal quantities of L A and L B fraction, which react immunologicaly as pure kappa chains. The L-chains differ in the polyacrylamid-discelektrophoresis of the myelomproteins and their fractions as well from each other as in comparison with the normal L-chains. A difference exists with regard to the number of protein bands and their migration velocity.
    Notes: Zusammenfassung L-Ketten normaler Gamma-G-Globuline lassen sich an CM Sephadex in einem konstanten Mengenverhältnis in zwei Unterfraktionen, L A und L B , auftrennen. Beide Fraktionen präcipitieren mit Anti-L-Kappa und Anti-L-Lambda-Seren. Sie lassen sich in der Acrylamidgelelektrophorese in je drei Proteinbanden auftrennen. Aus Gamma-G-Myelomseren präparierte L-Ketten zeigen an CM Sephadex verschiedene Elutionsbilder: Vermehrung der Fraktion L B mit Überwiegen der Kappa- oder Lambda-Form, Vermehrung der L A -Fraktion mit alleinigem Nachweis der Kappa-Ketten oder gleiche Quantitäten der L A - und L B -Komponenten mit immunologischem Nachweis reiner Kappa-Ketten. In der Discelektrophorese zeigen die L-Ketten der Myelomseren und deren Unterfraktionen sowohl untereinander als auch gegenüber den normalen L-Ketten eine unterschiedliche Anzahl von Proteinbanden und verschiedene Wanderungsgeschwindigkeiten.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 4
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Journal of molecular medicine 43 (1965), S. 1209-1215 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Four different proteines, humane- and bovine albumine, bovine γ-globuline and ovalbumine were irradiated in aqueous solution with 0,1–20 Mrad in an electrone accelerator Typevan de Graaf. After this treatment we analysed the change of pH, of the light scattering at 325 µm, of the isoelectric point, of the UV spectrum, of the proteine-N and non-proteine-N, of the aminoacid compound, of the relative viscosity, of the proteine bound glucose and neuramine acid and of the electrophoretic, and chromatographic behaviour an Sephadex DEAE. Increasing the dose of radiation, we found an increase of denaturation and of relative viscosity. The isoelectric point was altered, the proteine-N and the α-amino-N decreased, the non-proteine-N increased, free NH3 was formed. The proteine bound glucose and neuramine acid were partly splitted. The electrophoretic and chromatographic behaviour intensely altered, based on the increase of viscosity and alteration of electric charge.
    Notes: Zusammenfassung Vier verschiedene Proteine, Human- und Rinderalbumin, γ-Globulin vom Rind und Ovalbumin wurden in wäßriger Lösung mit 0,1 bis 20 Mrad im Elektronenaccelerator bestrahlt. Untersucht wurden die Veränderungen des pH, der Lichtstreuung bei 325 µm, des isoelektrischen Punktes, der UV-Spektren, des Protein-N und Nicht-Protein-N, der Aminosäurenzusammensetzung, der relativen eiweißgebundenen Glucose und Neuraminsäure und das elektrophoretische und chromatographische Verhalten an Sephadex DEAE. Mit steigender Strahlendosis kommt es zu einer zunehmenden Denaturierung der Proteine mit Zerstörung der Tertiärstruktur. Die relative Viscosität steigt an, es kommt zu einer Verschiebung des isoelektrischen Punktes. Der Protein-N-Gehalt, der α-Aminosäure-N nimmt ab, der Nicht-Protein-N steigt an, es kommt zur Bildung von freiem NH3. Die eiweißgebundene Glucose und Neuraminsäure werden z.T. abgespalten. Die elektrophoretische Wanderung und das chromatographische Verhalten ändern sich stark auf Grund der Viscositätszunahme und der Veränderung der elektrischen Ladung.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 5
    Electronic Resource
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    Springer
    Journal of molecular medicine 44 (1966), S. 1010-1014 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary 12 patients with chronic hepatitis and 12 patients with liver cirrhosis as proved by laparascopy and histological examination received peroral doses of 800 or 1200 mg acetanilide. 12 healthy persons of the same age served as a controll. 2, 6 and 24 hrs after giving the dose free N-acetyl-p-aminophenol and its glucuronide were determined in the serum and in 24 hrs urine. Further it was serched for free acetanilide. In the urine the concentration of total conjuga ed N-acetyl-p-aminophenol was measured too. Patients with chronic hepatitis and with liver cirrhosis showed a decrease in the glucuronide and an increase in free N-acetyl-p-aminophenol after a dose of 1200 mg acetanilide. Acetanilide itself could not be detected. It is assumed that a decrease in the activity of glucuronyl-transferase in the liver is responsible for the diminished formation of N-acetyl-p-aminophenol-glucuronide.
    Notes: Zusammenfassung Je 12 Patienten mit laparoskopisch und histologisch gesicherter chronischer Hepatitis und Lebercirrhose erhielten peroral 800 bzw. 1200 mg Acetanilid. Als Kontrolle dienten altersmäßig entsprechende Lebergesunde. 2, 6 und 24 Std nach der Belastung wurden das freie und das an Glucuronsäure gebundene N-acetyl-p-aminophenol im Serum und im 24 Std-Urin bestimmt. Außerdem wurde versucht, freies, unverändertes Acetanilid nachzuweisen. Im Urin wurde ferner die Konzentration des total konjugierten N-acetyl-p-aminphenols gemessen. Bei Patienten mit chronischer Hepatitis und Lebercirrhose waren besonders nach 1200 mg Acetanilid eine Verminderung des Glucuronids und eine Zunahme der freien Verbindung festzustellen. Acetanilid konnte nicht nachgewiesen werden. Als Ursache für die verminderte Glucuronidbildung wird eine Abnahme der Glucuronyltransferaseaktivität in der Leber für wahrscheinlich gehalten.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 6
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Patients with Klinefelter, Turner Syndrom and Hypogonadismus were investigated to answer the question as to the influence of Sexualhormons to the Fe and Cu hausholds. We analyzed the serum levels of Fe and Cu, also the iron binding capacity and the Caeruloplasmin content. In animal experiment males and females were castrated. The indicated serum analysis were performed 3 to 42 days after the operation. At the same time we established the Fe an Cu content of; liver, spleen and the small intestine. The loss of Fe in the feces was also measured. To examine the change of activity of the RES through hormones the L.V. (intravenous) Fe tollerance tests were performed. On the 21st day after the castration the animals received the indicated hormones (Testosteron, Oestrogen or Progesteron), after that the same tests as indicated above were performed. In patients with disturbed gonadal function it came to a Hyposideraemie with lowered iron binding capacity and increased serum levels of Cu and Caeruloplasmin. In animal experiments we observed that after the castration there is a Hyposideraemie and Hyposiderose of the organs. There was also an increased Fe loss. The activity of the RES was not changed. At the same time we observed an increased concentration of Cu and Caeruloplasmin in serum and organs. The changes observed revert to normal after substitution with the indicated hormones.
    Notes: Zusammenfassung Zur Frage des Einflusses der Geschlechtshormone auf den Eisen- und Kupferhaushalt wurden Patienten mit Klinefelter-, Turner-Syndrom und Hypogonadismus untersucht. Wir bestimmten im Serum den Eisen- und Kupferspiegel, die Eisenbindungskapazität und das Caeruloplasmin. In Tierexperimenten wurden weibliche und männliche Ratten kastriert. 3–42 Tage nach der Operation führten wir die oben genannten Serumuntersuchungen durch. Gleichzeitig wurde in der Leber, der Milz und im Dünndarm der Gehalt an Eisen und Kupfer ermittelt. Die Eisenausscheidung in den Faeces wurde gemessen. Zur Prüfung der Aktivitätsänderung des RES durch die Hormone wurde die intravenöse Eisenbelastung als Funktionstest des RES durchgeführt. Am 21. Tag nach der Kastration crhielten die Tiere die entsprechenden Hormone (Testosteron, Oestrogen oder Progesteron). Danach wurden die geschilderten Untersuchungen wieder ausgeführt. Bei Patienten mit gestörter Gonadenfunktion kommt es zu einer Hyposiderämie mit Absinken der Eisenbindungskapazität und zu einer Erhöhung des Serumkupfers und Caeruloplasmins. Im Tierversuch sehen wir nach Kastration eine Hyposiderämie und Hyposiderose der Organe. Die Eisenausscheidung ist erhöht. Die Aktivität des RES war nicht verändert. Im Serum und den Organen kommt es daneben zu einem Anstieg des Kupfers und des Caeruloplasmins. Nach Substitution mit den entsprechenden Organen gehen die Veränderungen zurück.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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  • 7
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Journal of molecular medicine 43 (1965), S. 780-783 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Notes: Zusammenfassung Bei 31 Patienten mit entzündlichen und degenerativen Gelenkkrankheiten wurde im Serum und in der Gelenkflüssigkeit die Konzentration cinzelner Eiweißkörper untersucht. Es wurden bestimmt: Haptoglobin, Caeruloplasmin, sowie — mit der zweidimensionalen Agargeldiffusion nach Ouchterlony Transferrin, α2-Makroglobulin und α1-Seromucoid. Haptoglobin und Caeruloplasmin waren in der Synovia fast stets schwächer, α1-Seromucoid vorwiegend stärker vertreten als im Serum. Bei Transferrin und α2-Makroglobulin waren die Relationen Synovia/Serum nicht einheitlich. Wahrscheinliche Bedingungen dieser Unterschiede zwischen Serum und Erguß werden diskutiert.
    Type of Medium: Electronic Resource
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  • 8
    Electronic Resource
    Electronic Resource
    Springer
    Journal of molecular medicine 44 (1966), S. 989-998 
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Sera of γ1A, γ1M and γSS paraproteins were subjected to gel filtration on sephadex G200 before and after treatment with cysteamine. The fractions obtained were examined by ultrazentrifugation and by immunological methods. The second fraction after gelfiltration before and after cysteamine treatment were rechromatographed on sephadex DEAE and TEAE. The subfractions obtained by this procedure were examined by ultrazentrifugation, immunological methods and by starchgel-electrophoresis. Cysteamine treatment causes splitting off of a globulin from fraction I after gelfiltration with S=6 to 7×1013. This component is eluted with the fraction II due to its low molecular weight. According to the agar diffusion test the split off globulin behaves like an atypical γ1A globulin. From the γ1 macroglobulin an immunological active γ1M globulin is splitt off by cysteamine. This has a sedimentation constant of S=6.34×10−13 and is eluted with the fraction II. The second fractions after gelfiltration of sera before and after cysteamine treatment show different chromatographic patterns on sephadex DEAE and TEAE, both, quantitatively and qualitatively. It is concluded, that this is caused by a chenged primary structure of the paraproteins compared to normale globulins. There are also differences in the chromatographic patterns of sera from different patientes. The compounds after sephadex DEAE and TEAE chromatography do not differ in their sedimentation constants but they prove to be heterogenous in starchgel-electrophoresis. So far the individual specifity of the paraproteins is proved.
    Notes: Zusammenfassung Die Seren von γ A-, γ M- und γ G-Paraproteinen wurden vor und nach Behandlung mit Cysteamin an Sephadex G200 gelfiltriert. Die erhaltenen Fraktionen wurden sedimentationsanalytisch und immunologisch untersucht. Die II. Fraktionen nach Gelfiltration vor und nach Cysteamin wurden an den Anionenaustauschern Sephadex DEAE und TEAE rechromatographiert. Die so erhaltenen Unterfraktionen wurden ebenfalls sedimentationsanalytisch, immunologisch und in der Stärkegelelektrophorese untersucht. Durch das Cysteamin wird bei den γ A-Paraproteinen aus der I. Fraktion nach Gelfiltration ein Globulin mit der Sedimentationskonstanten S=6 bis 7×10−13 abgespalten, das auf Grund des geringeren Molekulargewichtes in der II. Komponente eluiert wird. Bei dem abgespaltenen Globulin handelt es sich nach dem Agardiffusionstest um ein atypisches γ A-Globulin. Bei den γ-Makroglobulinen wird durch Cysteamin aus der I. Fraktion nach Gelfiltration ein immunologisch aktives γ M-Globulin abgespalten, das eine Sedimentationskonstante S=6,34×10−13 aufweist und in der II. Komponente eluiert wird. Die Rechromatographie der II. Fraktionen nach Gelfiltration vor und nach Behandlung der Seren mit Cysteamin an Sephadex DEAE und TEAE zeigt gegenüber der Norm ein in quantitativer und qualitativer Hinsicht abweichendes Bild. Daraus wird auf eine veränderte Primärstruktur der Paraproteine geschlossen. Auch untereinander weichen die Chromatogramme der untersuchten Seren deutlich voneinander ab. Diese Komponenten nach Rechromatographie an Sephadex DEAE sind größtenteils in bezug auf die Sedimentationskonstante einheitlich, in der Stärkegelelektrophorese sind die Komponenten heterogen. Damit ist die Individualspezifität der Paraproteine erneut belegt.
    Type of Medium: Electronic Resource
    Library Location Call Number Volume/Issue/Year Availability
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