ISSN:
1432-072X
Schlagwort(e):
Complex Flagella
;
Fine Structure
;
Electron Microscopy
;
Optical Diffraction
;
Flagellin
;
Flagellar Motion
Quelle:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Thema:
Biologie
Beschreibung / Inhaltsverzeichnis:
Zusammenfassung Zellen von Rhizobium lupini H 13-3 besitzen 5–10 peritrich inserierte komplexe Geißeln, deren Feinstruktur durch Hochauflösungs-Elektronenmikroskopie und lichtoptische Diffraktion analysiert wurde. Das Geißelfilament hat einen Durchmesser von 160 Å und besteht aus einem zylindrischen Kern (Durchmesser ca. 110 Å), der fest von drei Bändern einer helikalen Scheide umgeben ist. Die Scheidenbänder sind 49 Å breit, durch 49 Å-Intervalle voneinander getrennt und haben eine Steigung von 31°. Die komplexen Geißelfilamente bestehen aus einem 43 000-Dalton-Protein, das den Kern und die helikale Scheide aufbaut. Beide gehen übergangslos aus dem proximalen Geißelhaken hervor, der einen Durchmesser von 150 Å und eine Länge von 600 bis 800 Å hat. Die Diffraktionsanalyse des Geißelhakens zeigte eine helikale Grundanordnung von globulären Untereinheiten, die ein Oberflächengitter von 5 parallelen Schrauben (Steigung 29° bzw. 33°) bilden, von denen jede fast 11 Untereinheiten pro Helixungang trägt. Die komplexen Geißeln von R. lupini H 13-3 und Pseudomonas rhodos [Schmitt et al.: J. Bact. 117, 844–857 (1974)] sind ein neuer Typ von Bakteriengeißeln. Sie zeigen deutliche Übereinstimmung in der Feinstruktur, der festen Verbindung von helikaler Scheide und Geißelhaken sowie in der Fragilität ihrer Filamente; sie unterscheiden sich deutlich im Molekulargewicht der Flagellinmonomeren (43 000 bzw. 55 000). Zellen von R. lupini H 13-3 führen schnelle, vibrierende Translationsbewegungen aus. Mögliche Mechanismen der Bewegung komplexer Geißeln werden diskutiert.
Notizen:
Abstract Cells of Rhizobium lupini H 13-3 possess 5 to 10 peritrichously inserted complex flagella, which were analyzed by high resolution electron microscopy and by optical diffraction. The flagellar filament has a diameter of 160 Å; it consists of a cylindrical core (diameter approximately 110 Å) surrounded by three close-fitting bands of a helical sheath. The helical bands are 49 Å wide, separated by axial intervals, 49 Å wide, and run at an angle of 31°. Complex filaments consist of a 43 000-dalton protein representing the core and the helical sheath. These originate from the proximal hook, which has a diameter of 150 Å and a length of 600 to 800 Å. The diffraction analysis of the hook showed a helical arrangement of globular subunits forming a surface of 5 parallel “small-scale” helices (pitch-angles 29° and 33°, respectively), each carrying almost 11 subunits per period. The complex flagella of R. lupini H 13-3 and Pseudomonas rhodos [Schmitt, et al.: J. Bact. 117, 844–857 (1974)] represent a novel type of bacterial flagella. There is agreement in their fine structures, in the intimate connection of the helical sheath and the core, and in the fragility of their filaments. Thery are clearly distinguished by the molecular weights of their flagellin monomers (43 000 and 55 000, respectively). Cells of R. lupini H 13-3 show fast, vibrating, translational motions. Possible mechanisms of complex flagellar motion are discussed.
Materialart:
Digitale Medien
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00446314
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