ISSN:
1432-0878
Keywords:
Structural water
;
Fibrinogen-Fibrinmolecule
;
Molecular morphology
;
Electron microscopy
;
Heat drying
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Biology
,
Medicine
Description / Table of Contents:
Zusammenfassung Standardgerinnsel aus Rinderfibrin wurden in der Kammer einer Versuchsanordnung einem mit Wasser nahezu gesättigten Luftstrom ausgesetzt. Die Gerinnsel kollabierten, und ihr Restwasser wurde in Zeitabständen durch Hitzetrocknung bei 105°C bestimmt. Es resultierte eine zeitabhängige Kurve, die aus 3 Phasen besteht. Elektronen-mikroskopische Aufnahmen zeigen, daß infolge eines Verlustes des freien Wassers während der ersten Phase das Pibringerüst des Gerinnsels kollabiert. Während der dritten Phase kollabiert das Proteingerüst der Fibrinmoleküle infolge des Verlustes von Strukturwasser. Während der zweiten Phase besteht das Gerinnsel aus raumfüllend gepackten Fibrinmolekülen. Das Strukturwasser beträgt dann etwa 5,25 g/g Trockengewicht; die Höhe ist etwa 180 μm und ergibt den wahrscheinlichsten Wert des Strukturwassers, 6,25 g/g Protein. Wenn dieser experimentelle Wert mit entsprechenden, theoretisch zu erwartenden Werten verglichen wird, die von elektronenmikroskopischen Molekularmodellen für Fibrin hergeleitet wurden, so ergibt das Gerinnsel, das aus raumfüllend gepackten Pentagondodekaeder-Modellen besteht, mit etwa 8 g Strukturwasser/g Fibrin die beste Näherung an den im Experiment erhaltenen Wert. Dieses Modell kann — im Gegensatz zu anderen Modellen — Massen-, Volumens- und Morphologieverhältnisse des Gerinnsels und des Moleküls erklären. Die verbleibende Differenz zwischen wahrscheinlichstem experimentellem und theoretischem Strukturwasser-Gehalt ist leicht durch experimentelle Ungenauigkeiten und Anwesenheit von Nicht-Fibrin im Molekularvolumen erklärbar. Mit an Sicherheit grenzender Wahrscheinlichkeit repräsentiert deshalb das Pentagondodekaeder-Modell die Allgemeinstruktur des Fibrin- und Fibrinogenmoleküls.
Notes:
Summary Standard clots of bovine fibrin collapsed in the highly humid air stream of a laboratory device. Their residual water, determined by heat drying at 105°C, resulted in a time dependent curve composed of 3 distinct phases. Electron micrographs show that during the first phase free water is released causing a collapse of the fibrous framework of the clot, during the third phase structural water is lost causing a breakdown of the molecular protein. The clot of the second phase consists of space fillingly packed fibrin molecules, whose directly determined structural water is approximately 5.25 g/g dry wt., but whose height (approximately 180 μm) results in the most probable value 6.25 g structural water/g protein. If this amount is compared with respective theoretical values of electron microscopic molecular models of fibrin, the clot consisting of space fillingly packed pentagon dodecahedron models yields approximately 8 g structural water/g fibrin, closely to the experimental value. In contrast to other models, this model explains simultaneously the shape of the curve, mass and volume relationships and morphology of clot and molecule. The remainding difference between the most probable experimental and this theoretical value can easily be attributed to experimental errors and impurities contained in the volume of the molecule. Consequently, the general structure of the fibrinogen and fibrin molecule is represented by the pentagon dodecahedron model.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF00226772
Permalink
